Absorción de proteínas y aminoácidos
La absorción de proteínas y aminoácidos es el proceso por el cual la proteína dietética, descompuesta por proteasas gástricas y pancreáticas y peptidasas del borde en cepillo, es captada a través del epitelio del intestino delgado como aminoácidos libres y pequeños péptidos. El intestino absorbe no solo aminoácidos individuales, sino también dipéptidos y tripéptidos, utilizando un transportador de péptidos distinto y de amplia especificidad.
Definition
La absorción de proteínas y aminoácidos es la captación transepitelial de aminoácidos libres y dipéptidos y tripéptidos por los enterocitos del intestino delgado, después de la digestión de la proteína dietética por las proteasas luminales y las peptidasas del borde en cepillo.
Scope
Esta entrada cubre la digestión de proteínas a aminoácidos y pequeños péptidos, y los transportadores de membrana que transportan estos productos al enterocito. Describe las familias de transportadores de aminoácidos acoplados a sodio y de intercambio, y el transportador de péptidos acoplado a protones. Es una descripción de referencia de la fisiología normal, no una guía clínica.
Core questions
- ¿Cómo se digiere la proteína dietética para obtener aminoácidos y péptidos absorbibles?
- ¿Qué transportadores llevan los aminoácidos a través del enterocito y cómo se energizan?
- ¿Por qué el intestino absorbe pequeños péptidos además de aminoácidos libres?
- ¿Cómo salen los aminoácidos y los productos de la hidrólisis de péptidos de la célula hacia la sangre?
Key concepts
- Endopeptidasas y exopeptidasas (pepsina, tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas)
- Peptidasas del borde en cepillo (aminopeptidasas, dipeptidasas)
- Transportadores de aminoácidos acoplados a sodio (p. ej., B0AT1)
- Intercambiadores de aminoácidos (antiportadores)
- Transportador de péptidos acoplado a protones PepT1
- Hidrólisis intracelular de péptidos absorbidos
- Salida basolateral de aminoácidos
Mechanisms
La pepsina gástrica y las endopeptidasas y exopeptidasas pancreáticas reducen la proteína dietética a una mezcla de aminoácidos libres y oligopéptidos cortos; las peptidasas del borde en cepillo los recortan aún más a aminoácidos y dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos libres son captados a través de la membrana apical por un conjunto de transportadores con especificidades de sustrato superpuestas, varios de los cuales acoplan la entrada de aminoácidos al gradiente de sodio interno mantenido por la Na+/K+-ATPasa basolateral, mientras que los intercambiadores acoplan la captación de un aminoácido a la salida de otro. Los dipéptidos y tripéptidos son absorbidos por el transportador PepT1 acoplado a protones, que utiliza el gradiente de protones dirigido hacia el interior en el borde en cepillo para impulsar la entrada de péptidos; una vez dentro, la mayoría de los péptidos son hidrolizados por peptidasas citosólicas a aminoácidos libres. Los aminoácidos luego salen a través de la membrana basolateral a través de transportadores facilitadores y de intercambio hacia la sangre portal. La ruta de los péptidos es de amplia especificidad y contribuye sustancialmente a la absorción de nitrógeno.
Clinical relevance
La existencia de múltiples transportadores de aminoácidos superpuestos, además de un transportador de péptidos de amplia especificidad, explica por qué la absorción de proteínas es robusta incluso cuando un solo transportador de aminoácidos es defectuoso, ya que los aminoácidos afectados aún pueden absorberse como péptidos. Esta entrada describe la fisiología normal como referencia y no es un consejo diagnóstico o de tratamiento.
Evidence & guidelines
Los transportadores y los pasos digestivos descritos aquí están establecidos en estudios moleculares y fisiológicos y en libros de texto estándar; como tema de fisiología normal, no se rige por guías de práctica clínica.
History
Los estudios funcionales a mediados del siglo XX distinguieron varios sistemas de transporte de aminoácidos en el intestino, y la observación de que algunos aminoácidos se absorben más rápido como péptidos que como aminoácidos libres señaló una vía peptídica separada. La clonación molecular identificó más tarde los transportadores de aminoácidos específicos y el transportador de péptidos acoplado a protones PepT1, convirtiendo los sistemas funcionales clásicos en proteínas de membrana definidas.
Key figures
- Stefan Bröer
- Hannelore Daniel
Related topics
Seminal works
- broer-2008
- daniel-2004
Frequently asked questions
- ¿El intestino absorbe proteínas enteras?
- En adultos, esencialmente no; la proteína dietética debe digerirse a aminoácidos libres y pequeños péptidos, que luego son absorbidos por transportadores de aminoácidos y el transportador de péptidos, y los péptidos absorbidos generalmente se descomponen en aminoácidos dentro de la célula.
- ¿Por qué el intestino tiene un transportador de péptidos además de los transportadores de aminoácidos?
- El transportador acoplado a protones PepT1 absorbe una amplia gama de dipéptidos y tripéptidos con un solo transportador de amplia especificidad, proporcionando una ruta eficiente y resistente para la captación de nitrógeno que complementa a los transportadores de aminoácidos más específicos para el sustrato.