Process / pipelineEnzyme kinetics
سینتیک مایکلِس-مِنتِن
سینتیک مایکلِس-مِنتِن نرخ واکنشهای آنزیمی را به عنوان تابعی از غلظت سوبسترا توصیف میکند. این چارچوب بنیادی که در سال ۱۹۱۳ توسط لئونور مایکلِس و مُود مِنتِن توسعه یافت، کاتالیز آنزیمی را از طریق تقریب تعادل سریع مدلسازی کرده و امکان پیشبینی نرخ متابولیسم داروها را در فارماکوکینتیک فراهم میآورد.
باز کردن در MethodMindبهزودیApply, compare, get guidance
Tools & resources
Learn & explore
ویدیوبهزودی
مطالعهٔ کامل روش
ویژهٔ اعضا
ورودبرای خواندن این بخش با حساب رایگان وارد شوید.
نقشهٔ روش
همسایگی روشهای مرتبط — برای کاوش، یک گره را برگزینید.
منابع
- Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link ↗
- Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036 ↗
نحوهٔ استناد به این صفحه
ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/fa/pharmacology/michaelis-menten-kinetics
کدام روش؟
این روش را در کنار نزدیکترین روشهای خویشاوندش بگذارید و آنها را کنار هم بخوانید — کتابخانه کتابها را روی میز میگشاید؛ انتخاب با شماست.
مقایسهٔ کنار هم →ارجاعشده در
مقیاسبندی فارماکوکینتیک آلومتریکروش چائو-تالالایفاکتور شباهت f1/f2 انحلالهمبستگی درونشیشهای-درونتنی (In Vitro-In Vivo Correlation)الکتروفیزیولوژی وصله-گیره (Patch-Clamp Electrophysiology)فارماکوکینتیک مبتنی بر فیزیولوژیمدلسازی فارماکودینامیک جمعیتیتحلیل نمودار اسچاردتحلیل شیلد (Schild Analysis)توزیع دارو با واسطه هدف
Similar methods
در این صفحه مشکلی دیدید؟ گزارش دهید یا اصلاحی پیشنهاد کنید →