α螺旋和β折叠有什么区别？

α螺旋是单条链盘绕而成，氢键存在于同一主链段内，而β折叠是将延伸的链段并排排列，氢键存在于链段之间。

为什么肽键是平面的？

共振使C-N肽键具有部分双键特征，这阻止了其周围的旋转，并使肽单元的六个原子保持在同一平面上。

蛋白质的组织结构是分层的，从氨基酸序列到多亚基组装体，正是这种结构赋予了每种蛋白质特定的功能。

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蛋白质结构是多肽原子在空间中的排列方式，可分为四个层次：一级序列、二级结构元素（如α螺旋和β折叠）、单条链的三维折叠（三级结构）以及亚基的四级关联。

本主题涵盖了蛋白质结构的四个传统层次——一级（序列）、二级（局部氢键模式）、三级（单条链的完整折叠）和四级（多条链的组装）——以及定义每个层次的键和相互作用，以及用于确定结构的实验方法。

氢键二级结构: 泡利（Pauling）和科里（Corey）根据肽键的平面性和主链氢键的几何形状，在α螺旋和β折叠被观察到之前就预测了它们，从而确立了规则二级结构的物理基础。

肽键是平面且具有部分双键性质的，这限制了主链的旋转，仅限于拉马钱德兰图中所示的phi和psi二面角。当主链酰胺和羰基形成规则的氢键模式时，会形成二级结构；三级结构通过疏水效应（将非极性侧链埋藏起来）、氢键、盐桥、范德华接触以及偶尔的二硫键来稳定。

X射线晶体学、核磁共振（NMR）和冷冻电子显微镜（cryo-electron microscopy）等结构测定方法是化学和材料科学中基于结构设计的基础；计算结构预测已成为连接序列与折叠的主要工具。本论述是描述性的，而非指导性的。

α螺旋和β折叠由泡利（Pauling）和科里（Corey）于1951年提出；肯德鲁（Kendrew）于1958年解析的肌红蛋白结构是第一个原子分辨率的蛋白质模型，随后不久佩鲁茨（Perutz）解析了血红蛋白，证实了预测的二级结构，并开启了结构生物学时代。