所有酶都是蛋白质吗？

大多数是，但一些催化性RNA分子（核酶）也充当酶，这表明蛋白质结构并非生物催化所必需的。

催化剂与反应物有何区别？

催化剂（包括酶）通过降低活化能来加速反应，并在反应结束时不变地再生，因此它不出现在总化学计量中。

蛋白质是细胞中化学性质多样的生物大分子，而酶是蛋白质（偶尔也有RNA）催化剂，它们使生命反应以生物学上有用的速率发生。

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蛋白质是由肽键连接的氨基酸线性聚合物，折叠成明确的三维结构；酶是一种生物催化剂，几乎总是蛋白质，它在不被消耗的情况下降低特定反应的活化能。

本领域涵盖多肽的化学——氨基酸组成单元、从序列到组装的结构组织层次、折叠的能量学——以及酶的催化行为，包括稳态动力学、速率增强机制和底物结合的物理化学。它将蛋白质视为分子客体，其功能源于结构，旨在服务化学科学而非临床实践。

特异性的“锁和钥匙”模型与“诱导契合”模型: 费歇尔的“锁和钥匙”图景假设酶和底物之间存在几何互补性；科什兰的“诱导契合”修正认为底物结合会触发构象变化，使催化基团对齐，从而更充分地解释了特异性。
过渡态稳定化: 酶主要通过比基态底物更紧密地结合过渡态来加速反应，从而降低活化自由能；这一由鲍林阐明并随后发展的框架统一了大多数催化策略。

催化能力源于多种策略的结合：反应物的接近和定向、广义酸碱催化、共价催化、金属离子催化以及带电中间体的静电稳定。这些策略作用于活性位点结合的底物，活性位点是一个口袋，其残基由蛋白质的折叠定位，以补充反应的过渡态而非其底物。

理解酶的机制和动力学是化学科学中各种应用的基础：抑制剂的合理设计、用于绿色合成的生物催化剂工程以及代谢途径如何调控的解释。此处处理的是机制性的，不具指导性。

蛋白质和酶科学从19世纪的发酵研究和费歇尔的立体化学见解，通过米氏和门氏（1913）的动力学形式主义，发展到20世纪中期通过X射线晶体学（肌红蛋白和血红蛋白）确定首批蛋白质结构，从而确立了结构决定功能的范式。