İçeriğe geçScholarGate
KütüphaneKitaplığımMasaReview StudioAsistan
Giriş
Bu sayfada
SezgiNasıl çalışırNe zaman kullanılırGüçlü yönler & sınırlılıklarYaygın tuzaklarUygulamalarSSS🔒 Tam yöntemi okuKaynaklarİlişkili yöntemler
Bu sayfaya atıf yapBu sayfada bir hata mı var? Bildir / düzeltme öner →
Ana sayfa›Spektroskopi›Yüzey Plazmon Rezonansı
Process / pipelineOptical Biosensing

Yüzey Plazmon Rezonansı

Surface Plasmon Resonance · Ayrıca şöyle bilinir: SPR, surface plasmon, SPR biosensing

Yüzey Plazmon Rezonansı (YPR), ligand bağlanmasıyla oluşan kırılma indisi değişikliklerini ölçerek bir sensör yüzeyindeki biyomoleküler etkileşimleri algılamak ve izlemek için kullanılan gerçek zamanlı, etiketsiz bir tekniktir. 1971'de Kretschmann tarafından geliştirilen ve 1983'te Liedberg, Nylander ve Lundström tarafından biyosensör uygulamalarına uyarlanan YPR, günümüzde protein etkileşimleri, antikor-antijen tanıma ve ilaç keşfi alanlarında bağlanma kinetiğini (birleşme ve ayrışma hızları) ve denge bağlanma sabitlerini ölçmek için altın standarttır.

ScholarGate
  1. Process / pipeline
  2. v1
  3. 3 Kaynaklar
  4. PUBLISHED
Bu sayfaya atıf yap →
Araçlar & kaynaklar
Slaytları indir
Öğren & keşfet

Tam yöntemi oku

Yalnızca üyeler

Bu bölümü okumak için ücretsiz hesapla giriş yapın.

Giriş yap

Yöntem haritası

İlişkili yöntemlerin komşuluğu — keşfetmek için bir düğüm seçin.

Yüzey Plazmon Rezonansı
Dairesel Dikroizmİzotermal Titrasyon Kalo…Yüzeyde Geliştirilmiş Ra…KrononamperometriDöngüsel VoltametriElektron Paramanyetik Re…MALDI-TOFRDE Koutecky-Levich

Ne zaman kullanılır

Herhangi bir biyomoleküler etkileşim için bağlanma kinetiğini ve afinitesini ölçmek üzere YPR'yi uygulayın: protein-ligand, protein-protein, antikor-antijen veya hücre-hücre etkileşimleri. YPR, bağlanan partnerlerden birinin (analit) sensör yüzeyine sabitlenmesini gerektirir; bu, kinetikleri çözelti ölçümlerine kıyasla etkileyebilir. YPR, yüzlerce ligandı taramak, bağlanmayı optimize etmek ve yapısal modelleri doğrulamak için idealdir.

Güçlü yönler & sınırlılıklar

Güçlü yönler
  • Etiketsiz: floresan, radyoaktif veya enzimatik etiket gerekmez; doğrudan kırılma indisi değişimini ölçer
  • Gerçek zamanlı kinetikler: hem birleşme (ka) hem de ayrışma (kd) hızlarını tek bir deneyde yakalar
  • Yüksek verimli yetenekli: sensör dizileri veya çoklu formatlar kullanarak paralel olarak birden çok deney
  • Numune tüketimi yok: analit çözeltisi çipin üzerinden geçer ve gerekirse toplanabilir
Sınırlılıklar
  • Bağlanan partnerlerden birinin sabitlenmesini gerektirir; yapışma kimyası bağlanmayı bozabilir veya sterik etkiler yaratabilir
  • Sensör yüzeyine spesifik olmayan adsorpsiyon sonuçları karıştırabilir
  • Düşük molekül ağırlıklı ligandlar (< 500 Da) küçük kırılma indisi değişiklikleri üretir, hassasiyeti azaltır
  • Temel çizgi sürüklenmesi ve sensör yaşlanması uzun vadeli tekrarlanabilirliği etkiler

SSS

YPR bağlanma kinetiğini neden doğrudan ölçebilir?

YPR, sensör yüzeyindeki kırılma indisi değişikliklerini izleyerek bağlanma ve ayrılma olaylarını gerçek zamanlı olarak algılar. Birleşme hızı (ka), ligand enjekte edildiğinde yükselen fazdan; ayrışma hızı (kd), ligand çıkarıldığında düşen fazdan bellidir. Gerçek denge sabiti Kd = kd/ka her ikisini birleştirir.

Kinetik ve kararlı durum bağlanma sabiti belirlemesi arasındaki fark nedir?

Kinetik Kd = kd/ka, ayrışma ve birleşme hızlarının oranından çıkarılır. Kararlı durum Kd, denge (plato fazı) bağlanmasını ligand konsantrasyonuna göre uyarlayarak belirlenir. Her iki yöntem de Kd'yi verir, ancak kinetik analiz mekanizma hakkında ek bilgi sağlar.

Yüzey immobilizasyonu YPR sonuçlarını nasıl etkiler?

İmmobilizasyon, reseptör hareketle kısıtlandığı için ayrışma hızlarını (kd) yavaşlatabilir; çözelti kinetikleri genellikle daha hızlı ayrışma gösterir. Birleşme hızları (ka) da yüzey kalabalıklaşması ve sterik etkilerden etkilenebilir. Dikkatli yüzey kimyası ve düşük reseptör yoğunluğu bu artefaktları en aza indirir.

Kaynaklar

  1. Kretschmann, E. (1971). Determination of optical constants of metals by excitation of surface plasmons. Zeitschrift für Physik, 241(4), 313-324. link ↗
  2. Liedberg, B., Nylander, C., & Lundström, I. (1983). Surface plasmon resonance for gas detection and biosensing. Sensors and Actuators, 4, 299-304. DOI: 10.1016/0250-6874(83)85036-7 ↗
  3. Homola, J. (2008). Surface plasmon resonance sensors for detection of chemical and biological species. Chemical Reviews, 108(2), 462-493. DOI: 10.1021/cr068107d ↗

Bu sayfayı kaynak gösterin

ScholarGate. (2026, June 3). Surface Plasmon Resonance. ScholarGate. https://scholargate.app/tr/spectroscopy/surface-plasmon-resonance

İlişkili yöntemler

Dairesel Dikroizmİzotermal Titrasyon KalorimetrisiYüzeyde Geliştirilmiş Raman Spektroskopisi (SERS)

Hangi yöntem?

Bu yöntemi en yakın akrabalarının yanına koyup yan yana okuyun — kütüphane kitapları masaya serer; seçim sizindir.

  • Dairesel DikroizmSpektroskopi↔ karşılaştır
  • İzotermal Titrasyon KalorimetrisiSpektroskopi↔ karşılaştır
  • Yüzeyde Geliştirilmiş Raman Spektroskopisi (SERS)Spektroskopi↔ karşılaştır
Yan yana karşılaştır →

Bu yönteme atıf yapanlar

KrononamperometriDairesel DikroizmDöngüsel VoltametriElektron Paramanyetik Rezonansİzotermal Titrasyon KalorimetrisiMALDI-TOFRDE Koutecky-LevichYüzeyde Geliştirilmiş Raman Spektroskopisi (SERS)

Benzer yöntemler

Plazmonik Rezonansİzotermal Titrasyon KalorimetrisiYüzeyde Geliştirilmiş Raman Spektroskopisi (SERS)Scatchard Grafi AnaliziDairesel DikroizmEnzim-Bağlı İmmünosorbent Deneyi (ELISA)ATR-FTIRElektron Paramanyetik Rezonans

İlgili referans kavramlar

Ligand Bağlanma Kinetiği ve DengesiReseptör Bağlanması, Afinite ve Spesifiteİlaç-Reseptör Etkileşimleri ve Bağlanmasıİlaç-Reseptör Etkileşimleri ve BağlanmasıLigand Bağlanması ve Reseptör Aktivasyonuİlaç-Reseptör Etkileşimleri

Bu sayfada bir hata mı var? Bildir / düzeltme öner →

ScholarGate — Surface Plasmon Resonance (Surface Plasmon Resonance). 2026-07-20 tarihinde şu adresten erişildi: https://scholargate.app/tr/spectroscopy/surface-plasmon-resonance · Veri seti: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026
Hızlı bilgiler
Originator
Erich Kretschmann
Subfamily
Optical Biosensing
Year
1971
Type
Optical technique
İlişkili yöntemler
Dairesel Dikroizmİzotermal Titrasyon KalorimetrisiYüzeyde Geliştirilmiş Raman Spektroskopisi (SERS)
ScholarGate

Araştırma yöntemleri için içerik öncelikli bir referans kütüphanesi — her yöntemin ne olduğu, nasıl çalıştığı ve nereden geldiği.

Açık veri (CC-BY)

Keşfet

  • Kütüphane
  • Yöntemlerde ara…
  • Alanlara göre gez
  • Alanlar
  • Yolculuk
  • Karşılaştır
  • Hangi yöntem?

Başvuru

  • Konular
  • Atlas
  • Sözlük
  • Metodoloji
  • Felsefe

Çalışma alanı

  • Kitaplığım
  • Masa
  • Sohbet

Şirket

  • Hakkımızda
  • Fiyatlandırma
  • İletişim
  • Yöntem öner

Kayıtlar, başvuru amacıyla yayımlanmış kaynaklardan derlenmiştir. Herhangi bir bilginin doğruluğunu ve kendi kullanımınıza uygunluğunu denetlemek sizin sorumluluğunuzdadır.

© 2026 ScholarGate · Araştırma yöntemleri referans kütüphanesi
  • Gizlilik
  • Çerezler
  • Koşullar
  • Hesabı sil