Michaelis-Menten Kinetiek
Michaelis-Menten kinetiek beschrijft de snelheid van enzymgekatalyseerde reacties als functie van de substraatconcentratie. Dit fundamentele raamwerk, ontwikkeld door Leonor Michaelis en Maud Menten in 1913, modelleert enzymkatalyse via de snelle-evenwichtsbenadering en maakt voorspelling van de metabolisme-snelheden van geneesmiddelen in de farmacokinetiek mogelijk.
Lees de volledige methode
Log in met een gratis account om dit onderdeel te lezen.
Methodenkaart
De omgeving van verwante methoden — selecteer een knooppunt om te verkennen.
Bronnen
- Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link ↗
- Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036 ↗
Deze pagina citeren
ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/nl/pharmacology/michaelis-menten-kinetics
Welke methode?
Plaats deze methode naast haar naaste verwanten en lees ze naast elkaar — de bibliotheek legt de boeken op tafel; de keuze is aan u.
- PopulatiPharmacodynamische ModelleringFarmacologie↔ vergelijken
- Schild-analyseFarmacologie↔ vergelijken
Geciteerd door
Similar methods
Een fout op deze pagina gezien? Meld het of stel een correctie voor →