Érythrocytes et hémoglobine

Les globules rouges (érythrocytes) sont les éléments figurés du sang les plus nombreux : de petits disques biconcaves, anucléés, remplis d'hémoglobine, la protéine contenant du fer qui fixe et transporte l'oxygène. Leur forme et leur contenu distinctifs les rendent immédiatement reconnaissables sur un frottis sanguin coloré et sont essentiels à l'histologie du sang.

Definition

Les globules rouges sont des cellules sanguines anucléées et biconcaves dont le cytoplasme est rempli d'hémoglobine, une hème-protéine tétramérique qui fixe réversiblement l'oxygène et est responsable de la fonction de transport des gaz de la cellule et de sa coloration éosinophile caractéristique.

Scope

Ce sujet aborde l'aspect microscopique et la structure de l'érythrocyte, l'organisation moléculaire de l'hémoglobine, et la manière dont cette structure soutient le transport de l'oxygène. Il traite les globules rouges et l'hémoglobine comme des sujets histologiques et de biologie cellulaire ; il n'aborde pas le diagnostic ou la prise en charge des anémies ou des hémoglobinopathies.

Core questions

• Qu'est-ce qui confère à l'érythrocyte sa forme biconcave et anucléée, et comment cette forme sert-elle sa fonction ?
• Comment l'hémoglobine est-elle structurée, et comment sa structure permet-elle la fixation réversible de l'oxygène ?
• Comment les globules rouges sont-ils reconnus et évalués sur un frottis sanguin ?

Key concepts

• Morphologie biconcave anucléée
• Tétramère d'hémoglobine (chaînes de globine et hème)
• Fixation réversible de l'oxygène et coopérativité
• Membrane cytosquelettique (à base de spectrine) soutenant la déformabilité
• Coloration éosinophile sur le frottis sanguin

Mechanisms

L'érythrocyte mammifère mature expulse son noyau et ses organites pendant sa maturation, laissant une cellule flexible, riche en hémoglobine, dont la forme biconcave maximise la surface d'échange gazeux et permet le passage à travers les capillaires étroits. L'hémoglobine est un tétramère de chaînes de globine, chacune abritant un groupe hème dont l'atome de fer fixe réversiblement l'oxygène ; la première structure tridimensionnelle déterminée par Perutz et ses collaborateurs a montré comment les sous-unités sont agencées, et des travaux ultérieurs ont lié le changement conformationnel entre les sous-unités à la fixation et à la libération coopératives de l'oxygène.

Clinical relevance

La taille, la forme et le contenu en hémoglobine des érythrocytes sont lus directement à partir du frottis sanguin et de la numération formule sanguine (NFS), faisant de cette connaissance structurelle le fondement de la reconnaissance des globules rouges normaux. En tant que sujet de référence, il décrit la morphologie normale par rapport à laquelle les anomalies sont interprétées ; il ne constitue pas un guide pour le diagnostic ou le traitement d'une quelconque affection.

History

L'hémoglobine est devenue l'une des premières protéines dont la structure tridimensionnelle a été résolue, lorsque Perutz et ses collaborateurs ont rapporté un modèle aux rayons X à basse résolution en 1960, fondant ainsi l'étude structurale de la molécule. L'histoire ultérieure, examinée par Schechter, retrace comment les études sur l'hémoglobine et ses variants ont contribué à établir le domaine de la médecine moléculaire.

Key figures

• Max Perutz
• Alan Schechter

Seminal works

• perutz-1960
• schechter-2008

Frequently asked questions

Pourquoi les globules rouges matures n'ont-ils pas de noyau ?

Pendant la maturation, l'érythrocyte en développement expulse son noyau et ses organites, laissant plus d'espace pour l'hémoglobine et conférant à la cellule la flexibilité nécessaire pour se déformer et passer à travers les capillaires étroits.

De quoi est composée l'hémoglobine ?

L'hémoglobine est un tétramère de chaînes protéiques de globine, chacune contenant un groupe hème dont l'atome de fer central fixe réversiblement l'oxygène pour le transport.