Absorption des protéines et des acides aminés

L'absorption des protéines et des acides aminés est le processus par lequel les protéines alimentaires, dégradées par les protéases gastriques et pancréatiques et les peptidases de la bordure en brosse, sont absorbées à travers l'épithélium de l'intestin grêle sous forme d'acides aminés libres et de petits peptides. L'intestin absorbe non seulement les acides aminés individuels, mais aussi les di- et tripeptides, en utilisant un transporteur de peptides distinct et à large spécificité.

Definition

L'absorption des protéines et des acides aminés est la captation transépithéliale d'acides aminés libres et de di- et tripeptides par les entérocytes de l'intestin grêle, suite à la digestion des protéines alimentaires par les protéases luminales et les peptidases de la bordure en brosse.

Scope

Cette entrée traite de la digestion des protéines en acides aminés et en petits peptides, ainsi que des transporteurs membranaires qui acheminent ces produits dans l'entérocyte. Elle décrit les familles de transporteurs d'acides aminés couplés au sodium et d'échangeurs d'acides aminés, ainsi que le transporteur de peptides couplé aux protons. Il s'agit d'un exposé de référence sur la physiologie normale, et non d'une directive clinique.

Core questions

• Comment les protéines alimentaires sont-elles digérées en acides aminés et peptides absorbables ?
• Quels transporteurs acheminent les acides aminés à travers l'entérocyte et comment sont-ils énergisés ?
• Pourquoi l'intestin absorbe-t-il les petits peptides en plus des acides aminés libres ?
• Comment les acides aminés et les produits de l'hydrolyse des peptides quittent-ils la cellule pour rejoindre le sang ?

Key concepts

• Endopeptidases et exopeptidases (pepsine, trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidases)
• Peptidases de la bordure en brosse (aminopeptidases, dipeptidases)
• Transporteurs d'acides aminés couplés au sodium (par ex., B0AT1)
• Échangeurs d'acides aminés (antiporters)
• Transporteur de peptides couplé aux protons PepT1
• Hydrolyse intracellulaire des peptides absorbés
• Efflux basolatéral d'acides aminés

Mechanisms

La pepsine gastrique et les endopeptidases et exopeptidases pancréatiques réduisent les protéines alimentaires en un mélange d'acides aminés libres et de courts oligopeptides ; les peptidases de la bordure en brosse les dégradent davantage en acides aminés et en di- et tripeptides. Les acides aminés libres sont absorbés à travers la membrane apicale par un ensemble de transporteurs aux spécificités de substrat qui se chevauchent, dont plusieurs couplent l'entrée des acides aminés au gradient de sodium entrant maintenu par la Na+/K+-ATPase basolatérale, tandis que des échangeurs couplent la captation d'un acide aminé à l'efflux d'un autre. Les di- et tripeptides sont absorbés par le transporteur couplé aux protons PepT1, qui utilise le gradient de protons dirigé vers l'intérieur au niveau de la bordure en brosse pour entraîner l'entrée des peptides ; une fois à l'intérieur, la plupart des peptides sont hydrolysés par des peptidases cytosoliques en acides aminés libres. Les acides aminés sortent ensuite à travers la membrane basolatérale par des transporteurs facilités et des échangeurs vers le sang portal. La voie peptidique est largement spécifique et contribue de manière substantielle à l'absorption de l'azote.

Clinical relevance

L'existence de multiples transporteurs d'acides aminés aux spécificités qui se chevauchent, associée à un transporteur de peptides à large spécificité, explique pourquoi l'absorption des protéines est robuste même lorsqu'un seul transporteur d'acides aminés est défectueux, car les acides aminés affectés peuvent toujours être absorbés sous forme de peptides. Cette entrée décrit la physiologie normale à titre de référence et ne constitue pas un avis diagnostique ou thérapeutique.

Evidence & guidelines

Les transporteurs et les étapes digestives décrits ici sont établis dans les études moléculaires et physiologiques et les manuels de référence ; en tant que sujet de physiologie normale, il n'est pas régi par des directives de pratique clinique.

History

Des études fonctionnelles au milieu du XXe siècle ont distingué plusieurs systèmes de transport d'acides aminés dans l'intestin, et l'observation que certains acides aminés sont absorbés plus rapidement sous forme de peptides que sous forme d'acides aminés libres a suggéré l'existence d'une voie peptidique distincte. Le clonage moléculaire a ensuite identifié les transporteurs d'acides aminés spécifiques et le transporteur de peptides couplé aux protons PepT1, transformant les systèmes fonctionnels classiques en protéines membranaires définies.

Key figures

• Stefan Bröer
• Hannelore Daniel

Seminal works

• broer-2008
• daniel-2004

Frequently asked questions

L'intestin absorbe-t-il des protéines entières ?

Chez l'adulte, essentiellement non ; les protéines alimentaires doivent être digérées en acides aminés libres et en petits peptides, qui sont ensuite absorbés par les transporteurs d'acides aminés et le transporteur de peptides, les peptides absorbés étant généralement dégradés en acides aminés à l'intérieur de la cellule.

Pourquoi l'intestin possède-t-il un transporteur de peptides en plus des transporteurs d'acides aminés ?

Le transporteur couplé aux protons PepT1 absorbe une large gamme de di- et tripeptides avec un seul transporteur à large spécificité, offrant une voie efficace et robuste pour l'absorption de l'azote qui complète les transporteurs d'acides aminés plus spécifiques au substrat.