Реконструкция чрез крио-ЕМ
Криоелектронната микроскопия (крио-ЕМ) определя триизмерни макромолекулни структури с атомна или близка до атомната резолюция чрез изобразяване на протеини, замразени във витамизиран лед. Пионерски разработена от Франк, Хендерсън и други, тази техника революционизира структурната биология, като позволява визуализация на големи, некристализируеми комплекси и улавяне на функционални конформационни състояния.
Прочетете целия метод
Влезте с безплатен профил, за да прочетете този раздел.
Карта на методите
Обкръжението на сродните методи — изберете възел, за да го разгледате.
Източници
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Как да цитирате тази страница
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/bg/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Кой метод?
Поставете този метод до най-близките му сродни методи и ги четете едно до друго — библиотеката полага книгите на масата; изборът е ваш.
- Хомоложно моделиранеБиоинформатика↔ сравняване
- Молекулярно докиранеБиоинформатика↔ сравняване
- Топология на мрежи от протеин-протеинни взаимодействия (PPI)Биоинформатика↔ сравняване
Цитиран в
Similar methods
Забелязахте ли проблем на тази страница? Съобщете или предложете поправка →