การขนส่งและการเก็บออกซิเจน
ระบบสิ่งมีชีวิตใช้เมทัลโลโปรตีนที่มีธาตุเหล็กและทองแดงเป็นองค์ประกอบ เช่น ฮีโมโกลบินและไมโอโกลบิน เพื่อจับกับออกซิเจนแบบผันกลับได้ ขนส่งออกซิเจนไปทั่วร่างกาย และเก็บสะสมไว้ในเนื้อเยื่อ
Definition
การขนส่งและการเก็บออกซิเจนคือเคมีชีวอนินทรีย์ที่เมทัลโลโปรตีนจับกับออกซิเจนโมเลกุลแบบผันกลับได้ที่ศูนย์กลางโลหะ เพื่อขนส่งออกซิเจนในกระแสเลือดและเก็บไว้ในเนื้อเยื่อเพื่อใช้ในการหายใจ
Scope
หัวข้อนี้ครอบคลุมเคมีชีวอนินทรีย์ของตัวพาออกซิเจน: ศูนย์กลางธาตุเหล็กฮีมของฮีโมโกลบินและไมโอโกลบิน, การจับออกซิเจนแบบร่วมมือกันของฮีโมโกลบินและการควบคุมแบบอัลโลสเตอริก, การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่มาพร้อมกับการเติมออกซิเจน, และตัวพาออกซิเจนทางเลือกอย่างฮีโมไซยานินและฮีเมอริทริน โดยจะกล่าวถึงการจับและเก็บออกซิเจนแบบผันกลับได้ ส่วนการเร่งปฏิกิริยาการกระตุ้นออกซิเจนจะอยู่ในหัวข้อเมทัลโลเอนไซม์
Core questions
- ศูนย์กลางธาตุเหล็กฮีมจับกับออกซิเจนแบบผันกลับได้อย่างไรโดยไม่ถูกออกซิไดซ์?
- เหตุใดการจับออกซิเจนของฮีโมโกลบินจึงเป็นแบบร่วมมือกัน?
- การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างใดบ้างที่มาพร้อมกับการเติมออกซิเจน?
- ฮีโมไซยานินและฮีเมอริทรินขนส่งออกซิเจนด้วยทองแดงหรือธาตุเหล็กที่ไม่ใช่ฮีมได้อย่างไร?
Key concepts
- ฮีมและฮิสติดีนใกล้เคียง
- การจับไดออกซิเจนแบบผันกลับได้
- การทำงานร่วมกันและเส้นโค้งรูปตัว S
- การควบคุมแบบอัลโลสเตอริก
- ฮีโมไซยานิน (ทองแดงคู่)
- ฮีเมอริทริน (เหล็กคู่)
Key theories
- การจับไดออกซิเจนแบบผันกลับได้ที่ธาตุเหล็กฮีม
- ศูนย์กลางธาตุเหล็ก(II) ของฮีม ซึ่งอยู่ในช่องโปรตีนที่มีฮิสติดีนใกล้เคียง จะจับกับไดออกซิเจนแบบปลายชนปลาย ในขณะที่โปรตีนป้องกันการออกซิเดชันที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ ทำให้เกิดวัฏจักรการรับและปล่อยออกซิเจนซ้ำๆ ได้
- การทำงานร่วมกันและอัลโลสเตอรีในฮีโมโกลบิน
- การจับออกซิเจนกับหน่วยย่อยหนึ่งหน่วยจะกระตุ้นให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างระดับตติยภูมิและจตุรภูมิ ซึ่งเพิ่มความสัมพันธ์ของหน่วยย่อยอื่นๆ ทำให้เกิดเส้นโค้งการจับออกซิเจนรูปตัว S ซึ่งเพอรุตซ์ได้อธิบายจากสเตอริโอเคมีของโปรตีน
- ตัวพาออกซิเจนทางเลือก
- ฮีโมไซยานินใช้ตำแหน่งทองแดงคู่ และฮีเมอริทรินใช้ตำแหน่งเหล็กคู่ที่ไม่ใช่ฮีมในการจับไดออกซิเจน แสดงให้เห็นว่าธรรมชาติได้พัฒนากลุ่มศูนย์กลางโลหะที่แตกต่างกันหลายชนิดสำหรับการขนส่งออกซิเจนแบบผันกลับได้
Mechanisms
ในฮีโมโกลบิน การจับออกซิเจนกับธาตุเหล็กของหน่วยย่อยหนึ่งหน่วยจะดึงธาตุเหล็กเข้าสู่ระนาบฮีมและเลื่อนฮิสติดีนที่เชื่อมต่ออยู่ ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างระดับควอเทอร์นารีที่เปลี่ยนโปรตีนจากสถานะที่มีความสัมพันธ์ต่ำไปสู่สถานะที่มีความสัมพันธ์สูง และทำให้การจับออกซิเจนเป็นแบบร่วมมือกัน
Clinical relevance
เคมีของตัวพาออกซิเจนเป็นพื้นฐานของสรีรวิทยาการหายใจและความผิดปกติของการส่งออกซิเจน, ความเป็นพิษของคาร์บอนมอนอกไซด์ที่แข่งขันกับตำแหน่งฮีม, และพื้นฐานโมเลกุลของภาวะที่ส่งผลต่อฮีโมโกลบิน; นี่คือข้อมูลอ้างอิง ไม่ใช่คำแนะนำทางคลินิก
History
พื้นฐานโมเลกุลของการขนส่งออกซิเจนมีความชัดเจนขึ้นจากการศึกษาโครงสร้างผลึกโปรตีนครั้งแรก: เคนดรูว์ไขโครงสร้างไมโอโกลบิน และเพอรุตซ์ไขโครงสร้างฮีโมโกลบิน ซึ่งเป็นผลงานที่ได้รับการยอมรับด้วยรางวัลโนเบลในปี 1962 จากนั้นเพอรุตซ์ได้อธิบายการทำงานร่วมกันจากความแตกต่างทางโครงสร้างระหว่างรูปแบบที่มีออกซิเจนและไม่มีออกซิเจน
Key figures
- Max Perutz
- John Kendrew
- Linus Pauling
Related topics
Seminal works
- perutz1970
- lippard1994
- bertini2007
Frequently asked questions
- เหตุใดธาตุเหล็กในฮีโมโกลบินจึงไม่เป็นสนิมเมื่อจับกับออกซิเจน?
- ช่องโปรตีนจะแยกฮีมแต่ละส่วนออกจากกัน และจัดวางฮิสติดีนใกล้เคียงและหมู่ปลายทาง เพื่อให้ออกซิเจนจับแบบผันกลับได้โดยที่ศูนย์กลางธาตุเหล็กสองแห่งไม่มาพบกันเพื่อสร้างสารประกอบสะพานที่ถูกออกซิไดซ์แบบไม่สามารถย้อนกลับได้ ทำให้ธาตุเหล็กพร้อมสำหรับการหมุนเวียนซ้ำๆ
- การจับแบบร่วมมือกันมีประโยชน์ทางสรีรวิทยาอย่างไร?
- การทำงานร่วมกันทำให้ฮีโมโกลบินมีเส้นโค้งการจับออกซิเจนที่ชันและเป็นรูปตัว S ดังนั้นจึงสามารถรับออกซิเจนได้อย่างมีประสิทธิภาพในบริเวณที่มีความดันย่อยสูง เช่น ในปอด และปล่อยออกซิเจนได้อย่างมีประสิทธิภาพในบริเวณที่มีความดันต่ำ เช่น ในเนื้อเยื่อ