Rekonstrukcija ar krioelektronmikroskopiju
Krioelektronmikroskopija (cryo-EM) nosaka makromolekulāru trīsdimensiju struktūras atomu vai gandrīz atomu izšķirtspējā, attēlojot proteīnus, kas sasaldēti stiklveida ledū. Šo tehniku, ko aizsāka Frenks, Henderson un citi, ir revolucionizējusi strukturālo bioloģiju, ļaujot vizualizēt lielus, nekristalizējamus kompleksus un uztvert funkcionālus konformācijas stāvokļus.
Lasīt pilno metodes aprakstu
Piesakieties ar bezmaksas kontu, lai lasītu šo sadaļu.
Metožu karte
Saistīto metožu apkaime — atlasiet mezglu, lai izpētītu.
Avoti
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Kā citēt šo lapu
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/lv/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Kura metode?
Novietojiet šo metodi blakus tās tuvākajām radniecīgajām metodēm un lasiet tās līdzās — bibliotēka noliek grāmatas uz galda; izvēle ir jūsu.
- Homoloģijas modelēšanaBioinformātika↔ salīdzināt
- Molekulārā dokēšanaBioinformātika↔ salīdzināt
- PPI tīkla topoloģijaBioinformātika↔ salīdzināt
Uz to atsaucas
Pamanījāt kļūdu šajā lapā? Ziņojiet vai ierosiniet labojumu →