Kryo-EM-rekonstruktio
Kryoelektronimikroskopia (kryo-EM) määrittää kolmiulotteisia makromolekulaarisia rakenteita atomi- tai lähes atomitason resoluutiolla kuvaamalla proteiineja, jotka on jäädytetty lasimaiseen jäähän. Frankin, Hendersonin ja muiden uraauurtavan työn ansiosta tämä tekniikka on mullistanut rakennebiologian mahdollistamalla suurten, kiteytymättömien kompleksien visualisoinnin ja toiminnallisten konformaatiotilojen tallentamisen.
Lue koko menetelmä
Kirjaudu sisään maksuttomalla tilillä lukeaksesi tämän osion.
Menetelmäkartta
Lähimenetelmien naapurusto — valitse solmu tutkiaksesi.
Lähteet
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Näin viittaat tähän sivuun
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/fi/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Mikä menetelmä?
Aseta tämä menetelmä lähimpien sukulaistensa rinnalle ja lue niitä yhdessä — kirjasto asettaa teokset pöydälle; valinta on sinun.
- HomologiamallinnusBioinformatiikka↔ vertaa
- MolekyylidokitusBioinformatiikka↔ vertaa
- PPI-verkon topologiaBioinformatiikka↔ vertaa
Tähän viittaavat
Huomasitko virheen tällä sivulla? Ilmoita siitä tai ehdota korjausta →