Catabolismo de Aminoácidos y Transaminación
El catabolismo de aminoácidos es el conjunto de vías que desmantelan los aminoácidos cuando estos están en exceso o cuando las proteínas se están recambiando. El primer paso común para la mayoría de los aminoácidos es la transaminación, la transferencia del grupo amino a un cetoácido, lo que separa el nitrógeno del esqueleto carbonado para que cada uno pueda ser procesado de forma independiente.
Definition
El catabolismo de aminoácidos es la degradación de los aminoácidos, que comienza con la eliminación del grupo alfa-amino (típicamente por transaminación) y su posterior liberación como amoníaco, seguida de la conversión del esqueleto carbonado en intermediarios glucogénicos o cetogénicos.
Scope
Esta entrada aborda cómo se eliminan y recolectan los grupos amino, principalmente por las aminotransferasas y la glutamato deshidrogenasa, y cómo los esqueletos carbonados restantes se dirigen al metabolismo central. Trata el aspecto degradativo del metabolismo de los aminoácidos; la síntesis se cubre en una entrada relacionada y la eliminación de nitrógeno en las entradas sobre el ciclo de la urea y el nitrógeno.
Core questions
- ¿Cómo se separa el grupo amino del resto del aminoácido?
- ¿Cómo se canaliza el nitrógeno recolectado hacia su eliminación?
- ¿En qué metabolitos centrales se incorporan los esqueletos carbonados?
Key concepts
- Transaminación
- Aminotransferasas (transaminasas) y piridoxal fosfato
- El glutamato como transportador central de nitrógeno
- Desaminación oxidativa por la glutamato deshidrogenasa
- Aminoácidos glucogénicos versus cetogénicos
- Catabolismo de aminoácidos de cadena ramificada
Mechanisms
En la transaminación, una aminotransferasa mueve el grupo alfa-amino de un aminoácido al alfa-cetoglutarato, produciendo glutamato y el cetoácido correspondiente; la reacción depende de un cofactor de piridoxal fosfato que transporta el grupo amino a través de un intermediario de base de Schiff. Esto canaliza el nitrógeno de muchos aminoácidos hacia el glutamato. El glutamato puede entonces sufrir desaminación oxidativa por la glutamato deshidrogenasa, regenerando el alfa-cetoglutarato y liberando amoníaco para su eliminación. Los esqueletos carbonados desaminados se clasifican como glucogénicos, cuando producen piruvato o intermediarios del ciclo del ácido cítrico que pueden formar glucosa, o cetogénicos, cuando producen acetil-CoA o acetoacetato; algunos aminoácidos son ambos. Las aspartato y alanina aminotransferasas son clínicamente conocidas porque su fuga a la sangre indica daño tisular.
Clinical relevance
Las actividades de las aminotransferasas séricas, como la alanina y la aspartato aminotransferasa, son indicadores ampliamente medidos de daño tisular y especialmente hepático, y el destino catabólico de los aminoácidos subyace a cómo la proteína contribuye al suministro de energía y glucosa. Esta entrada explica la bioquímica subyacente y no constituye una base para el diagnóstico o tratamiento individual.
Evidence & guidelines
Las reacciones aquí descritas son enzimología establecida y consolidada en textos y revisiones de bioquímica estándar; este es material de referencia y no un dominio de guía clínica.
History
La transaminación fue caracterizada en la década de 1930 por Alexander Braunstein y sus colegas, y el papel del piridoxal fosfato como cofactor de las aminotransferasas fue aclarado a mediados del siglo XX por Esmond Snell y otros, estableciendo la transaminación como el paso de entrada central de la degradación de aminoácidos.
Key figures
- Alexander Braunstein
- Esmond Snell
- Hans Krebs
Related topics
Seminal works
- wu-2009
Frequently asked questions
- ¿Por qué la transaminación es generalmente el primer paso en la degradación de un aminoácido?
- Separa limpiamente el grupo amino que contiene nitrógeno del esqueleto carbonado al transferirlo a un cetoácido, de modo que la célula puede eliminar el nitrógeno y reutilizar el carbono de forma independiente.
- ¿Cuál es la diferencia entre aminoácidos glucogénicos y cetogénicos?
- Los aminoácidos glucogénicos se degradan a intermediarios que pueden convertirse en glucosa, mientras que los aminoácidos cetogénicos producen acetil-CoA o precursores de cuerpos cetónicos; algunos aminoácidos son ambos.