Antike Proteine und Paläoproteomik

Die Paläoproteomik analysiert antike Proteine, die in Knochen, Zähnen, Zahnstein und Artefakten erhalten sind, und gewinnt Informationen über Arten, Ernährung, Krankheiten und Geschlecht – manchmal weit über die Überlebensgrenzen der DNA hinaus.

Definition

Die Untersuchung antiker Proteine, die in archäologischen Überresten erhalten sind, unter Verwendung der Massenspektrometrie zur Identifizierung von Arten, zur Rekonstruktion von Ernährung und Krankheiten, zur Geschlechtsbestimmung und zur Gewinnung biologischer Informationen, wenn DNA nicht vorhanden ist.

Scope

Dieses Thema behandelt die massenspektrometrische Untersuchung antiker Proteine: Artenidentifizierung aus Kollagenpeptiden (ZooMS), Rekonstruktion von Ernährung und Krankheiten aus Zahnsteinproteomen, Geschlechtsbestimmung aus Schmelz-Amelogeninpeptiden und die Verwendung von Proteinen in tiefen Zeitkontexten, in denen DNA nicht überlebt. Es befasst sich mit Konservierung, Kontamination und der Komplementarität von Proteinen und DNA.

Core questions

• Wie werden antike Proteine mittels Massenspektrometrie gewonnen und identifiziert?
• Wie identifiziert das Kollagenpeptid-Massen-Fingerprinting Arten aus fragmentarischen Knochen?
• Was verraten Zahnsteinproteome über die Ernährung und das orale Mikrobiom?
• Wann überdauern Proteine die DNA, und was können sie in tiefen Zeiträumen wiederherstellen?

Key theories

Proteine als biomolekulares Archiv der Tiefenzeit

Das Prinzip, dass Proteine, insbesondere Strukturproteine wie Kollagen- und Schmelzproteine, länger überleben können als DNA, wodurch die biomolekulare Inferenz auf Zeiträume und Bedingungen ausgedehnt wird, unter denen alte DNA nicht erhalten bleibt.

Zahnstein als proteomisches Reservoir

Warinner und Kollegen zeigten, dass mineralisierter Zahnbelag Wirts-, mikrobielle und diätetische Proteine einschließt, wodurch Zahnstein zu einem reichen Archiv vergangener Ernährung, oraler Pathogene und Immunantworten wird.

History

Die Erforschung antiker Proteine entwickelte sich von der Aminosäuren- und Kollagenforschung zur modernen Paläoproteomik mit der Verbreitung der hochsensitiven Massenspektrometrie nach etwa 2010. Das Kollagenpeptid-Fingerprinting (ZooMS) wurde zu einem Routinewerkzeug für die Artenidentifizierung, Zahnstein entwickelte sich zu einem wichtigen proteomischen Archiv, und Proteine wurden verwendet, um Informationen in Kontexten zu gewinnen, in denen DNA abgebaut war.

Debates

Zuverlässigkeit und Reichweite von Aussagen über antike Proteine

Wie antike Proteine gegen moderne Kontaminationen und Abbauartefakte authentifiziert werden können und inwieweit sehr alte Proteinsequenzen phylogenetische und diätetische Rückschlüsse im Vergleich zu besser validierten DNA-Beweisen stützen können.

Key figures

• Christina Warinner
• Matthew J. Collins
• Enrico Cappellini
• Jessica Hendy

Seminal works

• hendyetal2018
• warinneretal2014
• cappellinietal2018

Frequently asked questions

Wie können Proteine überleben, wenn DNA dies nicht tut?

Einige Proteine, insbesondere Strukturproteine, die in Knochen und Zahnschmelz gebunden sind, sind chemisch stabiler als DNA, sodass sie in älterem oder härter konserviertem Material erhalten bleiben und dennoch mittels Massenspektrometrie identifiziert werden können.

Was ist ZooMS?

ZooMS, oder Zooarchäologie mittels Massenspektrometrie, identifiziert die Tierart eines Knochenfragments anhand der Massen seiner Kollagenpeptide, was die Identifizierung von Fragmenten ermöglicht, die zu klein oder zu zerbrochen sind, um sie anhand ihrer Form zu erkennen.