ScholarGate
Асистент

Порівняння методів

Переглядайте обрані методи поруч; рядки з відмінностями підсвічено.

Топологія мережі білок-білкових взаємодій×Пошук за профілями HMMER×Молекулярний докінг×
ГалузьБіоінформатикаБіоінформатикаБіоінформатика
РодинаProcess / pipelineProcess / pipelineProcess / pipeline
Рік появи200019941982
Автор методуPeter UetzSean EddyIrwin Kuntz
ТипNetwork analysis pipelineProbabilistic sequence search pipelineBinding prediction pipeline
Основоположне джерелоUetz, P., Giot, L., Cagney, G., Mansfield, T. A., Judson, R. S., Knight, J. R., ... & Lomax, J. (2000). A comprehensive analysis of protein-protein interactions in Saccharomyces cerevisiae. Nature, 403(6770), 623-627. DOI ↗Krogh, A., Brown, M., Mian, I. S., Sjölander, K., & Haussler, D. (1994). Hidden Markov models in computational biology: applications to protein modeling. Journal of Molecular Biology, 235(5), 1501-1531. DOI ↗Kuntz, I. D., Blaney, J. M., Oatley, S. J., Langridge, R., & Ferrin, T. E. (1982). A geometric approach to macromolecule-ligand interactions. Journal of Molecular Biology, 161(2), 269-288. DOI ↗
Інші назвиprotein interaction networks, interactome analysis, network topologyprofile-hidden Markov model, HMM profile search, HMMERprotein-ligand docking, binding prediction
Пов'язані334
ПідсумокProtein-protein interaction network analysis identifies and characterizes the structural properties of cellular interaction networks. Pioneered by Uetz and colleagues through large-scale yeast two-hybrid screening, this approach reveals topological features like hubs, modules, and motifs that encode functional organization and disease associations.HMMER profile search identifies distant protein sequence homologs using probabilistic models of protein families, known as profile Hidden Markov Models (HMMs). Developed by Eddy and colleagues, this method captures sequence variation patterns within protein families and detects homologs with far greater sensitivity than position-weight matrices or pairwise alignment.Molecular docking predicts the preferred binding orientation and affinity of a ligand (small molecule) within a protein binding pocket. Pioneered by Kuntz and colleagues in 1982, this computational method searches conformational space to find energetically favorable ligand-protein complexes, enabling rapid screening of chemical libraries for drug discovery.
ScholarGateНабір даних
  1. v1
  2. 3 Джерела
  3. PUBLISHED
  1. v1
  2. 3 Джерела
  3. PUBLISHED
  1. v1
  2. 3 Джерела
  3. PUBLISHED

Перейти до пошуку Завантажити слайди

ScholarGateПорівняння методів: PPI Network Topology · HMMER Profile Search · Molecular Docking. Отримано 2026-06-20 з https://scholargate.app/uk/compare