การจับของโคแฟกเตอร์และหมู่พรอสทีติก
เอนไซม์หลายชนิดไม่สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ด้วยกรดอะมิโนเพียงอย่างเดียว แต่ต้องการคู่หูที่ไม่ใช่โปรตีน ซึ่งอาจเป็นไอออนโลหะหรือโคเอนไซม์อินทรีย์ เพื่อให้กลไกการเร่งปฏิกิริยาสมบูรณ์ โคแฟกเตอร์เหล่านี้อาจจับอย่างหลวมๆ หรือยึดติดถาวรในรูปของหมู่พรอสทีติก และการจับของพวกมันจะเปลี่ยนโปรตีนที่ไม่มีฤทธิ์ให้เป็นเอนไซม์ที่ทำงานได้
Definition
โคแฟกเตอร์คือองค์ประกอบทางเคมีที่ไม่ใช่โปรตีนที่จำเป็นต่อการทำงานของเอนไซม์; โคแฟกเตอร์อินทรีย์ที่จับแน่นหรือจับด้วยพันธะโควาเลนต์เรียกว่าหมู่พรอสทีติก, โปรตีนที่ไม่มีฤทธิ์เพียงอย่างเดียวคืออะโพเอนไซม์, และโปรตีนรวมกับโคแฟกเตอร์คือโฮโลเอนไซม์ที่มีฤทธิ์
Scope
บทความนี้ครอบคลุมความแตกต่างระหว่างโคแฟกเตอร์ โคเอนไซม์ และหมู่พรอสทีติก; ความสัมพันธ์ระหว่างอะโพเอนไซม์/โฮโลเอนไซม์; วิธีที่ไอออนโลหะและโคแฟกเตอร์อินทรีย์มีส่วนร่วมในการเร่งปฏิกิริยา; และความเชื่อมโยงระหว่างโคเอนไซม์หลายชนิดกับวิตามินในอาหาร บทความนี้เป็นข้อมูลอ้างอิงเกี่ยวกับโคแฟกเตอร์ของเอนไซม์ และไม่ใช่แหล่งข้อมูลเกี่ยวกับโภชนาการหรือคำแนะนำในการให้ยา
Core questions
- โคแฟกเตอร์ โคเอนไซม์ และหมู่พรอสทีติกแตกต่างกันอย่างไร?
- โคแฟกเตอร์ที่จับอยู่มีส่วนช่วยในการเร่งปฏิกิริยาอย่างไร?
- อะไรคือความแตกต่างระหว่างอะโพเอนไซม์กับโฮโลเอนไซม์?
- โคเอนไซม์หลายชนิดมีความเกี่ยวข้องกับวิตามินอย่างไร?
Key concepts
- โคแฟกเตอร์ เทียบกับ โคเอนไซม์ เทียบกับ หมู่พรอสทีติก
- อะโพเอนไซม์และโฮโลเอนไซม์
- โคแฟกเตอร์ไอออนโลหะ
- โคแฟกเตอร์ที่จับแน่น (พรอสทีติก) เทียบกับ โคแฟกเตอร์ที่จับหลวมๆ
- โคเอนไซม์ที่ได้จากวิตามิน
- ตัวพาแบบแขนแกว่งในเอนไซม์หลายขั้นตอน
Mechanisms
โคแฟกเตอร์ช่วยขยายขอบเขตทางเคมีที่จำกัดของกรดอะมิโนมาตรฐาน 20 ชนิด ไอออนโลหะสามารถทำให้สารตั้งต้นมีขั้ว, ทำให้ประจุคงที่, หรือมีส่วนร่วมโดยตรงในขั้นตอนรีดอกซ์, ในขณะที่โคเอนไซม์อินทรีย์ทำหน้าที่เป็นตัวพาอิเล็กตรอน, หมู่เคมี, หรือพลังงานระหว่างปฏิกิริยา โคเอนไซม์ที่จับอย่างหลวมๆ จะแพร่เข้าและออกจากเอนไซม์, ในขณะที่หมู่พรอสทีติกยังคงจับอยู่, บางครั้งด้วยพันธะโควาเลนต์, ตลอดกระบวนการเร่งปฏิกิริยา; ในเอนไซม์หลายหน้าที่บางชนิด หมู่พรอสทีติกจะอยู่บน 'แขนแกว่ง' ที่ยืดหยุ่นได้ ซึ่งจะขนส่งสารมัธยันต์ระหว่างตำแหน่งเร่งปฏิกิริยา การจับของโคแฟกเตอร์ที่เหมาะสมจะเปลี่ยนอะโพเอนไซม์ที่ไม่มีฤทธิ์ให้เป็นโฮโลเอนไซม์ที่มีความสามารถในการเร่งปฏิกิริยา
Clinical relevance
เนื่องจากโคเอนไซม์หลายชนิดได้มาจากวิตามิน แนวคิดเรื่องโคแฟกเตอร์จึงเชื่อมโยงการทำงานของเอนไซม์เข้ากับโภชนาการ และเป็นพื้นฐานว่าทำไมสารอาหารรองบางชนิดจึงจำเป็นต่อการเผาผลาญ บทความนี้อธิบายชีวเคมีของการจับโคแฟกเตอร์เพื่อเป็นข้อมูลอ้างอิง และไม่ใช่พื้นฐานสำหรับการเสริมอาหารหรือการตัดสินใจในการรักษา
History
การตระหนักว่าเอนไซม์บางชนิดต้องการปัจจัยเสริมที่แยกตัวได้และทนความร้อนได้เกิดขึ้นในการศึกษาการหมักในช่วงต้นศตวรรษที่ 20 ซึ่งมีการนำคำว่าโคเอนไซม์มาใช้ เมื่อมีการระบุโคเอนไซม์แต่ละชนิด พบว่าหลายชนิดเป็นอนุพันธ์ของวิตามินในอาหาร ซึ่งเชื่อมโยงเอนไซม์วิทยากับโภชนาการ งานโครงสร้างในภายหลังได้ชี้แจงว่าหมู่พรอสทีติกที่จับแน่นและแขนพาหะที่เคลื่อนที่ได้ทำงานอย่างไรภายในชุดเอนไซม์หลายหน้าที่ (Perham, 2000)
Key figures
- Richard N. Perham
Related topics
Seminal works
- perham-2000
Frequently asked questions
- โคเอนไซม์กับหมู่พรอสทีติกแตกต่างกันอย่างไร?
- ทั้งสองเป็นโคแฟกเตอร์อินทรีย์ แต่โคเอนไซม์โดยทั่วไปจะจับอย่างหลวมๆ และแยกตัวออกหลังปฏิกิริยา ในขณะที่หมู่พรอสทีติกยังคงจับแน่นหรือจับด้วยพันธะโควาเลนต์กับเอนไซม์ตลอดกระบวนการเร่งปฏิกิริยา
- อะโพเอนไซม์และโฮโลเอนไซม์หมายถึงอะไร?
- อะโพเอนไซม์คือส่วนประกอบโปรตีนที่ไม่มีโคแฟกเตอร์และไม่มีฤทธิ์ในการเร่งปฏิกิริยา; โฮโลเอนไซม์คือเอนไซม์ที่สมบูรณ์และมีฤทธิ์ ซึ่งเกิดขึ้นเมื่อโปรตีนรวมกับโคแฟกเตอร์ที่จำเป็น