Reconstrução por Crio-EM
A microscopia crioeletrônica (crio-EM) determina estruturas macromoleculares tridimensionais em resolução atômica ou quase atômica, por meio de imagens de proteínas congeladas em gelo vítreo. Pioneirada por Frank, Henderson e outros, essa técnica revolucionou a biologia estrutural, permitindo a visualização de complexos grandes e não cristalizáveis e a captura de estados conformacionais funcionais.
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Fontes
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
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ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/pt/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
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