ScholarGate
Asystent
Process / pipelineEnzyme kinetics

Kinetyka Michaelisa-Menten

Kinetyka Michaelisa-Menten opisuje szybkość reakcji enzymatycznych katalizowanych przez enzym w zależności od stężenia substratu. Opracowany przez Leonorę Michaelis i Mauda Mentena w 1913 roku, ten fundamentalny model opisuje katalityczne działanie enzymów poprzez przybliżenie szybkiej równowagi i umożliwia przewidywanie szybkości metabolizmu leków w farmakokinetyce.

Otwórz w MethodMindWkrótceApply, compare, get guidance
Tools & resources
Pobierz slajdy
Learn & explore
WideoWkrótce

Przeczytaj pełny opis metody

Tylko dla członków

Zaloguj się na bezpłatne konto, aby przeczytać tę sekcję.

Zaloguj się

Mapa metod

Sąsiedztwo pokrewnych metod — wybierz węzeł, aby je zgłębić.

Źródła

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

Jak cytować tę stronę

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/pl/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

Która metoda?

Zestaw tę metodę z najbliższymi jej krewnymi i czytaj je obok siebie — biblioteka kładzie księgi na stole; wybór należy do Ciebie.

Porównaj obok siebie

Cytowana przez

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). Pobrano 2026-06-18 z https://scholargate.app/pl/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · Zbiór danych: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026