Rekonstruksjon med kryo-EM
Kryo-elektronmikroskopi (kryo-EM) bestemmer tredimensjonale makromolekylære strukturer med atomær eller nær-atomær oppløsning ved å avbilde proteiner frosset i glassaktig is. Denne teknikken, pionert av Frank, Henderson og andre, har revolusjonert strukturbiologien ved å muliggjøre visualisering av store, ikke-krystalliserbare komplekser og fange funksjonelle konformasjonsmessige tilstander.
Les hele metoden
Logg inn med en gratis konto for å lese denne delen.
Metodekart
Nabolaget av beslektede metoder — velg en node for å utforske.
Kilder
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Slik siterer du denne siden
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/no/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Hvilken metode?
Sett denne metoden ved siden av sin nærmeste slektning og les dem side om side — biblioteket legger bøkene på bordet; valget er ditt.
- HomologimodelleringBioinformatikk↔ sammenlign
- Molekylær dockingBioinformatikk↔ sammenlign
- PPI-nettverkstopologiBioinformatikk↔ sammenlign
Referert av
Funnet en feil på denne siden? Rapporter eller foreslå en rettelse →