手法証拠記録
Cryo-EM Reconstruction
Cryo-electron microscopy (cryo-EM) determines three-dimensional macromolecular structures at atomic or near-atomic resolution by imaging proteins frozen in vitreous ice. Pioneered by Frank, Henderson, and others, this technique has revolutionized structural biology by enabling visualization of large, non-crystallizable complexes and capturing functional conformational states.
出典記録
引用は手法の出典記録からそのままコピーされています。それらからレベルごとの検証は推論されません。
Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction
分類的手法記録 · process-pipeline / bioinformatics
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. · DOI 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. · DOI 10.1016/S0022-2836(05)80271-2
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. · DOI 10.1016/bs.mie.2016.04.012
キュレーションされた主張
主張は証拠台帳に永続化され、それぞれが独自の評価を持っています。
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関連手法
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