ScholarGate
Asszisztens

Módszerek összehasonlítása

Tekintse át a kiválasztott módszereket egymás mellett; az eltérő sorok kiemelve jelennek meg.

Homológia modellezés×Krio-elektronmikroszkópos rekonstrukció×
TudományterületBioinformatikaBioinformatika
MódszercsaládProcess / pipelineProcess / pipeline
Keletkezés éve19931975
MegalkotóAndrej SaliJoachim Frank
TípusComparative structure prediction pipelineImage reconstruction pipeline
AlapműSali, A. & Blundell, T. L. (1993). Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints. Journal of Molecular Biology, 234(3), 779-815. DOI ↗Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI ↗
Alternatív nevekcomparative modeling, template-based modelingcryo-electron microscopy, cryo-EM, single-particle cryo-EM
Kapcsolódó43
ÖsszefoglalóHomology modeling, also called comparative modeling, predicts the three-dimensional structure of a protein using an experimentally-solved structure of a homologous protein as a template. Introduced by Sali and Blundell in 1993, this method exploits the principle that homologous proteins share similar spatial structures despite differing in amino acid sequence.Cryo-electron microscopy (cryo-EM) determines three-dimensional macromolecular structures at atomic or near-atomic resolution by imaging proteins frozen in vitreous ice. Pioneered by Frank, Henderson, and others, this technique has revolutionized structural biology by enabling visualization of large, non-crystallizable complexes and capturing functional conformational states.
ScholarGateAdatkészlet
  1. v1
  2. 3 Források
  3. PUBLISHED
  1. v1
  2. 3 Források
  3. PUBLISHED

Ugrás a kereséshez Diák letöltése

ScholarGateMódszerek összehasonlítása: Homology Modeling · Cryo-EM Reconstruction. Letöltve 2026-06-19, forrás: https://scholargate.app/hu/compare