Krio-elektronmikroszkópos rekonstrukció
A krio-elektronmikroszkópia (krio-EM) atomi vagy ahhoz közeli felbontású háromdimenziós makromolekuláris struktúrákat határoz meg, úgy, hogy üvegszerű jégbe fagyasztott fehérjéket képez le. Frank, Henderson és mások által úttörőként kidolgozott technika forradalmasította a szerkezetbiológiát azáltal, hogy lehetővé tette nagyméretű, nem kristályosítható komplexek vizualizálását és funkcionális konformációs állapotok rögzítését.
A teljes módszer elolvasása
Jelentkezzen be ingyenes fiókkal a szakasz elolvasásához.
Módszertérkép
A rokon módszerek környezete — válasszon ki egy csomópontot a felfedezéshez.
Források
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Hogyan hivatkozzon erre az oldalra
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/hu/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Melyik módszer?
Állítsa e módszert a hozzá legközelebb álló rokonai mellé, és olvassa őket egymás mellett — a könyvtár az asztalra teszi a könyveket; a választás az Öné.
- Homológia modellezésBioinformatika↔ összehasonlítás
- Molekuláris dokkolásBioinformatika↔ összehasonlítás
- PPI hálózat topológiaBioinformatika↔ összehasonlítás
Hivatkozik rá
Hibát talált ezen az oldalon? Jelentse, vagy javasoljon javítást →