मांसपेशियों की संरचना और संकुचन

मांसपेशी फाइबर के अंदर प्रोटीन तंतुओं की व्यवस्थित सरणी कैसे एक तंत्रिका संकेत और एटीपी को बल में परिवर्तित करती है, तंतुओं के खिसकने और आणविक क्रॉस-ब्रिज के चक्रण के माध्यम से।

Definition

मांसपेशी संकुचन बल का उत्पादन है और, जब अनुमति हो, तो मांसपेशी फाइबर द्वारा छोटा होना, जो तब उत्पन्न होता है जब मायोसिन क्रॉस-ब्रिज एक्टिन फिलामेंट्स के विरुद्ध चक्रित होते हैं, जिससे फिलामेंट्स एक-दूसरे के ऊपर खिसकते हैं, यह प्रक्रिया एटीपी द्वारा संचालित होती है और इंट्रासेलुलर कैल्शियम में वृद्धि से शुरू होती है।

Scope

यह विषय मांसपेशियों की संरचना और संकुचन की क्रियाविधि को शामिल करता है: मायोफिलामेंट्स का सार्कोमेयर में संगठन, स्लाइडिंग-फिलामेंट सिद्धांत और क्रॉस-ब्रिज चक्र, कैल्शियम और नियामक प्रोटीन की भूमिका, और उत्तेजना-संकुचन युग्मन जो क्रिया क्षमता को बल से जोड़ता है। यह लंबाई-तनाव और बल-वेग संबंधों तथा धारीदार, हृदय और चिकनी मांसपेशियों के बीच के अंतर का विवेचन करता है। कवरेज तुलनात्मक और क्रियाविधिगत है।

Core questions

• मांसपेशी पूरे फाइबर से लेकर सार्कोमेयर तक कैसे व्यवस्थित होती है?
• एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स बल और छोटा होना कैसे उत्पन्न करते हैं?
• एक क्रिया क्षमता संकुचन को कैसे ट्रिगर करती है?
• मांसपेशी बल उसकी लंबाई और कितनी तेजी से वह छोटी होती है, इस पर क्यों निर्भर करता है?

Key theories

स्लाइडिंग-फिलामेंट सिद्धांत

मांसपेशी छोटी होती है क्योंकि एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स अपनी लंबाई बनाए रखते हुए एक-दूसरे के ऊपर खिसकते हैं, यह व्याख्या 1954 में दो शोध समूहों द्वारा संकुचनशील मांसपेशी के माइक्रोस्कोपी से स्वतंत्र रूप से निकाली गई थी।

क्रॉस-ब्रिज चक्र और कैल्शियम विनियमन

बल मायोसिन सिरों से उत्पन्न होता है जो एक्टिन से जुड़ते हैं, फिलामेंट को खींचने के लिए झूलते हैं, और एटीपी-संचालित चक्र में अलग हो जाते हैं जो तब चालू होता है जब कैल्शियम पतले फिलामेंट पर नियामक प्रोटीन को बांधता है और मायोसिन के बंधन स्थलों को उजागर करता है।

Mechanisms

धारीदार मांसपेशी फाइबर में मायोफिब्रिल्स होते हैं जो दोहराए जाने वाले सार्कोमेयर से बने होते हैं, संकुचनशील इकाइयाँ जिनमें पतले एक्टिन फिलामेंट्स मोटे मायोसिन फिलामेंट्स के साथ अंतर्ग्रथित होते हैं। आराम की स्थिति में, पतले फिलामेंट पर नियामक प्रोटीन मायोसिन बंधन को अवरुद्ध करते हैं। फाइबर के साथ और उसके अनुप्रस्थ नलिकाओं में फैलने वाली एक क्रिया क्षमता सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम से कैल्शियम के निकलने को ट्रिगर करती है; कैल्शियम नियामक प्रोटीन को बांधता है, एक्टिन को उजागर करता है ताकि मायोसिन सिर जुड़ सकें, एक शक्ति स्ट्रोक के माध्यम से खींच सकें, एटीपी का उपयोग करके अलग हो सकें, और फिर से जुड़ सकें, जिससे फिलामेंट्स खिसकते हैं और सार्कोमेयर छोटा होता है। विश्राम तब होता है जब कैल्शियम को वापस पंप किया जाता है और बंधन स्थल फिर से अवरुद्ध हो जाते हैं। एक मांसपेशी द्वारा विकसित बल सार्कोमेयर की लंबाई पर निर्भर करता है, क्योंकि फिलामेंट ओवरलैप उपलब्ध क्रॉस-ब्रिज की संख्या निर्धारित करता है, और छोटा होने के वेग पर, जिससे विशिष्ट लंबाई-तनाव और बल-वेग संबंध बनते हैं। हृदय और चिकनी मांसपेशी विशिष्ट विनियमन और संरचना के साथ समान मूल क्रियाविधि का उपयोग करती हैं।

Clinical relevance

संकुचन की आणविक क्रियाविधि मांसपेशी बल, थकान और उत्तेजना-संकुचन युग्मन को प्रभावित करने वाले एजेंटों और विषाक्त पदार्थों की क्रिया की समझ को रेखांकित करती है। यह प्रविष्टि चिकित्सा मार्गदर्शन के बजाय शैक्षिक संदर्भ सामग्री है।

History

स्लाइडिंग-फिलामेंट सिद्धांत 1954 में एंड्रयू हक्सले और रॉल्फ नीदरगेर्के तथा ह्यूग हक्सले और जीन हैन्सन के स्वतंत्र कार्य से उभरा, और सेत्सूरो एबाशी ने बाद में कैल्शियम और उसके नियामक प्रोटीन को संकुचन के ट्रिगर के रूप में पहचाना, जिससे मांसपेशी कैसे काम करती है, इसका आधुनिक विवरण पूरा हुआ।

Key figures

• Andrew Huxley
• Hugh Huxley
• Jean Hanson
• Setsuro Ebashi

Seminal works

• huxley1954
• huxleyhanson1954
• hill2016

Frequently asked questions

क्या मांसपेशी के संकुचित होने पर उसमें मौजूद फिलामेंट्स छोटे हो जाते हैं?

नहीं। एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स अपनी लंबाई बनाए रखते हैं और बस एक-दूसरे के ऊपर खिसकते हैं, जिससे उनका ओवरलैप बढ़ जाता है और पूरी मांसपेशी छोटी हो जाती है।

संकुचन में कैल्शियम की क्या भूमिका होती है?

फाइबर के अंदर कैल्शियम में वृद्धि एक्टिन पर बंधन स्थलों को उजागर करती है, जिससे मायोसिन क्रॉस-ब्रिज जुड़ सकते हैं और बल उत्पन्न कर सकते हैं; कैल्शियम को हटाने से मांसपेशी को आराम मिलता है।