सार्कोमेयर और संकुचनशील प्रोटीन

सार्कोमेयर धारीदार मांसपेशी की दोहराई जाने वाली संरचनात्मक और कार्यात्मक इकाई है, जो दो Z-डिस्क के बीच का खंड है जिसके सटीक रूप से व्यवस्थित मोटे और पतले तंतु सूक्ष्मदर्शी द्वारा देखे गए क्रॉस-स्ट्रिएशन और संकुचन बल दोनों का उत्पादन करते हैं। यह विषय बताता है कि संकुचनशील प्रोटीन — मुख्य रूप से एक्टिन और मायोसिन — और उनके नियामक तथा संरचनात्मक भागीदार तंतुओं के सरकने को कैसे संचालित करने के लिए व्यवस्थित होते हैं।

Definition

सार्कोमेयर आसन्न Z-डिस्क के बीच एक धारीदार मायोफिब्रिल का क्षेत्र है, जिसमें अंतर्ग्रथित पतले (एक्टिन) और मोटे (मायोसिन) तंतु नियामक प्रोटीन (ट्रोपोनिन, ट्रोपोमायोसिन) और संरचनात्मक प्रोटीन (टाइटिन सहित) के साथ होते हैं, जिनकी परस्पर क्रिया तंतुओं को एक दूसरे के ऊपर सरकाकर इकाई को छोटा करती है।

Scope

यह विषय सार्कोमेयर के बैंडिंग पैटर्न (Z-डिस्क, I-बैंड, A-बैंड, H-ज़ोन, M-लाइन), प्रमुख संकुचनशील प्रोटीन (मोटे तंतुओं में मायोसिन, पतले तंतुओं में एक्टिन), पतले-तंतु नियामक प्रोटीन (ट्रोपोनिन, ट्रोपोमायोसिन), और टाइटिन जैसे प्रमुख संरचनात्मक प्रोटीन को शामिल करता है। यह लघुकरण के स्लाइडिंग-फिलामेंट आधार की व्याख्या करता है; यह मांसपेशी रोग प्रबंधन को संबोधित नहीं करता है।

Core questions

• एक सार्कोमेयर की सीमाओं और बैंडों को कौन सी संरचनाएं परिभाषित करती हैं?
• मोटे और पतले तंतु किन प्रोटीन से बने होते हैं?
• ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन क्रॉस-ब्रिज निर्माण को कैसे विनियमित करते हैं?
• सार्कोमेयर में टाइटिन और अन्य संरचनात्मक प्रोटीन की क्या भूमिका है?

Key concepts

• Z-डिस्क (सार्कोमेयर सीमा)
• I-बैंड, A-बैंड, H-ज़ोन, M-लाइन
• मोटा तंतु (मायोसिन)
• पतला तंतु (एक्टिन)
• मायोसिन क्रॉस-ब्रिज और ATP चक्र
• ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन विनियमन
• संकुचन का कैल्शियम ट्रिगरिंग
• टाइटिन (लोचदार तीसरा तंतु)
• नेबुलिन और अन्य संरचनात्मक प्रोटीन

Key theories

संकुचन का स्लाइडिंग-फिलामेंट सिद्धांत

धारीदार मांसपेशी इसलिए छोटी नहीं होती क्योंकि तंतु स्वयं छोटे होते हैं बल्कि इसलिए होती है क्योंकि पतले (एक्टिन) तंतु मोटे (मायोसिन) तंतुओं के ऊपर सरकते हैं, जो ATP-संचालित मायोसिन क्रॉस-ब्रिज द्वारा संचालित होते हैं, जिससे I-बैंड और H-ज़ोन संकीर्ण हो जाते हैं जबकि A-बैंड की लंबाई स्थिर रहती है।

Mechanisms

प्रत्येक सार्कोमेयर के भीतर, मायोसिन के मोटे तंतु केंद्रीय A-बैंड पर कब्जा करते हैं और एक्टिन के पतले तंतु Z-डिस्क से केंद्र की ओर फैलते हैं, मोटे तंतुओं को ओवरलैप करते हैं। I-बैंड में केवल पतले तंतु होते हैं और H-ज़ोन में केवल मोटे तंतु होते हैं, जिसमें M-लाइन केंद्र में मोटे तंतुओं को क्रॉस-लिंक करती है। संकुचन स्लाइडिंग-फिलामेंट तंत्र द्वारा होता है: ATP-संचालित मायोसिन हेड एक्टिन को बांधते हैं, घूमते हैं, और पतले तंतुओं को M-लाइन की ओर खींचते हैं, जिससे सार्कोमेयर छोटा हो जाता है जबकि तंतु अपनी लंबाई बनाए रखते हैं और A-बैंड की चौड़ाई अपरिवर्तित रहती है (स्क्वायर, 2016)। धारीदार मांसपेशी में यह चक्र कैल्शियम द्वारा ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन के माध्यम से पतले तंतु पर कार्य करके नियंत्रित होता है, जो मायोसिन-बाइंडिंग साइटों को उजागर या अवरुद्ध करते हैं। संकुचनशील और नियामक प्रोटीन से परे, विशाल लोचदार प्रोटीन टाइटिन Z-डिस्क से M-लाइन तक फैला होता है, जो निष्क्रिय तनाव प्रदान करता है, मोटे तंतुओं को केंद्रित करता है, और एक आणविक टेम्पलेट और स्प्रिंग के रूप में कार्य करता है — जिसे सार्कोमेयर का तीसरा फिलामेंट सिस्टम कहा जाता है (ग्रेंजियर और लेबिट, 2005)।

Clinical relevance

सार्कोमेयर का प्रोटीन संगठन वंशानुगत सार्कोमेरिक विकारों को समझने और धारीदार मांसपेशी में संरचनात्मक परिवर्तनों की व्याख्या करने के लिए संदर्भ ढांचा है; सार्कोमेरिक प्रोटीन में उत्परिवर्तन का अध्ययन कार्डियोमायोपैथी और मायोपैथी के संबंध में किया जाता है। यह प्रविष्टि वर्णनात्मक और शैक्षिक है और निदान या उपचार का आधार नहीं है।

Evidence & guidelines

यह विवरण स्लाइडिंग-फिलामेंट तंत्र और सार्कोमेयर गतिशीलता (स्क्वायर, 2016) की संरचनात्मक और ऐतिहासिक समीक्षाओं, टाइटिन और संबंधित प्रोटीन (ग्रेंजियर और लेबिट, 2005) की समीक्षाओं, और मानक ऊतक विज्ञान ग्रंथों (मेशर, 2018) पर आधारित है। कोई नैदानिक दिशानिर्देश इस वर्णनात्मक सामग्री को नियंत्रित नहीं करता है।

History

धारीदार मांसपेशी की बैंडेड संरचना का वर्णन प्रारंभिक सूक्ष्मदर्शीविदों द्वारा किया गया था, लेकिन आधुनिक समझ 1954 में उभरी जब दो स्वतंत्र समूहों — ह्यूग हक्सले के साथ जीन हैन्सन, और एंड्रयू हक्सले के साथ रॉल्फ नीदरगेर्के — ने स्लाइडिंग-फिलामेंट मॉडल का प्रस्ताव रखा, जिसमें दिखाया गया कि A-बैंड स्थिर रहता है जबकि I-बैंड छोटा हो जाता है। बाद के इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी और जैव रसायन ने संकुचनशील और नियामक प्रोटीन को हल किया, और बाद के काम ने टाइटिन को तीसरे, लोचदार फिलामेंट सिस्टम के रूप में स्थापित किया (स्क्वायर, 2016; ग्रेंजियर और लेबिट, 2005)।

Key figures

• Hugh E. Huxley
• Andrew F. Huxley
• Jean Hanson

Seminal works

• squire-2016
• granzier-labeit-2005

Frequently asked questions

सार्कोमेयर क्या है?

यह धारीदार मांसपेशी की दोहराई जाने वाली इकाई है, दो Z-डिस्क के बीच एक मायोफिब्रिल का खंड, जिसमें अतिव्यापी पतले और मोटे तंतु होते हैं जिनकी परस्पर क्रिया संकुचन उत्पन्न करती है।

क्या मांसपेशी सिकुड़ने पर तंतु छोटे हो जाते हैं?

नहीं। स्लाइडिंग-फिलामेंट तंत्र द्वारा पतले और मोटे तंतु अपनी लंबाई बनाए रखते हैं; सार्कोमेयर छोटा हो जाता है क्योंकि तंतु एक दूसरे के ऊपर सरकते हैं, जिससे I-बैंड और H-ज़ोन संकीर्ण हो जाते हैं जबकि A-बैंड की चौड़ाई वही रहती है।