Transport de l'oxygène et pigments respiratoires

Comment le sang transporte beaucoup plus d'oxygène que l'eau seule ne pourrait en dissoudre, grâce à des pigments coopératifs qui fixent l'oxygène au niveau des poumons ou des branchies et le libèrent là où les tissus travaillent le plus intensément.

Definition

Les pigments respiratoires sont des protéines contenant des métaux qui se lient à l'oxygène de manière réversible pour augmenter considérablement la capacité de transport de l'oxygène du sang ou de l'hémolymphe, et le transport de l'oxygène est le chargement, le transport et le déchargement de l'oxygène — ainsi que le transport du dioxyde de carbone — entre la surface respiratoire et les tissus.

Scope

Ce sujet couvre le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le sang : la structure et la liaison coopérative des pigments respiratoires tels que l'hémoglobine, l'hémocyanine et d'autres ; la courbe de dissociation de l'oxygène sigmoïde et comment elle est modifiée par le dioxyde de carbone, le pH, la température et les modulateurs organiques ; et le transport du dioxyde de carbone sous forme de bicarbonate. Il aborde la diversité des pigments chez les animaux et leur adaptation à différents environnements oxygénés. La couverture est comparative et mécanistique.

Core questions

• Pourquoi les animaux ont-ils besoin de pigments fixant l'oxygène plutôt que de dépendre de l'oxygène dissous ?
• Comment la liaison coopérative façonne-t-elle le chargement et le déchargement de l'oxygène ?
• Comment le dioxyde de carbone, le pH et la température déplacent-ils la courbe de dissociation de l'oxygène, et pourquoi est-ce utile ?
• Comment le dioxyde de carbone est-il transporté dans le sang et échangé à la surface respiratoire ?

Key theories

Liaison coopérative et courbe de dissociation sigmoïde

Les quatre sous-unités interagissantes de l'hémoglobine fixent l'oxygène de manière coopérative, produisant une courbe de dissociation sigmoïde qui permet une quasi-saturation là où l'oxygène est abondant et un déchargement rapide là où il est rare.

Effet Bohr

L'augmentation du dioxyde de carbone et de l'acidité diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, déplaçant la courbe de dissociation de sorte que l'oxygène est libéré plus facilement dans les tissus métaboliquement actifs et riches en CO2 — décrit pour la première fois par Bohr, Hasselbalch et Krogh.

Mechanisms

L'oxygène étant peu soluble, les animaux intègrent des pigments respiratoires dans les cellules sanguines ou les dissolvent dans l'hémolymphe pour multiplier considérablement la capacité en oxygène. L'hémoglobine des vertébrés fixe l'oxygène au niveau de quatre fers héminiques avec une coopérativité positive, produisant une courbe sigmoïde. La position de la courbe est ajustée par des facteurs physiologiques : l'augmentation du dioxyde de carbone et la diminution du pH réduisent l'affinité (l'effet Bohr), le réchauffement diminue l'affinité, et les phosphates organiques tels que le 2,3-bisphosphoglycérate stabilisent la forme désoxygénée. Ces changements favorisent le déchargement dans les tissus actifs et le chargement au niveau de la surface respiratoire. Le dioxyde de carbone est transporté principalement sous forme de bicarbonate formé par l'anhydrase carbonique dans les globules rouges, une partie étant liée à l'hémoglobine et une petite quantité dissoute ; l'effet Haldane réciproque relie le transport du CO2 à l'oxygénation. Les pigments d'invertébrés tels que l'hémocyanine à base de cuivre et l'hémérythrine à base de fer présentent des adaptations comparables mais distinctes.

Clinical relevance

La physiologie comparative de la liaison de l'oxygène explique les adaptations à la haute altitude, à la plongée et aux eaux hypoxiques, et sous-tend l'interprétation des mesures d'oxygène sanguin ; elle éclaire également le développement de transporteurs d'oxygène artificiels. Cette entrée est éducative et n'offre aucune orientation médicale.

History

La découverte de l'effet Bohr par Bohr, Hasselbalch et Krogh en 1904 a montré que la liaison de l'oxygène est régulée par le dioxyde de carbone, et des travaux structuraux ultérieurs de Perutz ont révélé comment la coopérativité et la modulation allostérique découlent de l'architecture de l'hémoglobine. La physiologie comparative a depuis catalogué une vaste gamme de pigments respiratoires et leurs adaptations environnementales.

Key figures

• Christian Bohr
• August Krogh
• Karl Hasselbalch
• Max Perutz

Seminal works

• bohr1904
• hill2016
• schmidtnielsen1997

Frequently asked questions

Qu'est-ce que l'effet Bohr ?

C'est la diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène lorsque le dioxyde de carbone augmente et que le pH diminue, ce qui aide le sang à libérer l'oxygène dans les tissus actifs où il est le plus nécessaire.

Tous les pigments transporteurs d'oxygène sont-ils rouges comme l'hémoglobine ?

Non. De nombreux invertébrés utilisent l'hémocyanine, un pigment à base de cuivre qui est bleuâtre lorsqu'il est oxygéné, et quelques-uns utilisent d'autres pigments, tous remplissant le même rôle d'augmentation de la capacité en oxygène.