Structure de la capside et de l'enveloppe virales

La capside est l'enveloppe protéique qui renferme et protège le génome d'un virus, et chez de nombreux virus, elle est entourée d'une enveloppe lipidique additionnelle acquise à partir des membranes des cellules hôtes. Ensemble, la capside, le génome qu'elle contient (la nucléocapside), ainsi que toute enveloppe et protéines de surface définissent l'architecture de la particule virale et déterminent sa survie dans l'environnement, son attachement aux cellules et sa reconnaissance par le système immunitaire.

Definition

La capside est l'enveloppe protéique, assemblée à partir de nombreuses copies d'une ou de quelques sous-unités protéiques, qui renferme le génome viral ; l'enveloppe, lorsqu'elle est présente, est une bicouche lipidique dérivée de l'hôte, entourant la capside et portant des protéines de surface codées par le virus.

Scope

Cette entrée aborde les éléments constitutifs protéiques des capsides (sous-unités et capsomères), les symétries hélicoïdale et icosaédrique qu'elles adoptent, le principe de quasi-équivalence qui explique la construction des capsides, ainsi que la structure et l'origine de l'enveloppe lipidique avec ses glycoprotéines intégrées. Il s'agit d'une référence structurelle qui n'aborde pas la gestion clinique.

Core questions

• Comment les capsides sont-elles assemblées à partir d'un nombre limité de sous-unités protéiques ?
• Pourquoi les capsides adoptent-elles une symétrie hélicoïdale ou icosaédrique ?
• Qu'est-ce que la quasi-équivalence et que prédit-elle ?
• Comment les virus acquièrent-ils une enveloppe lipidique et que contient-elle ?
• Comment la capside et l'enveloppe contribuent-elles à la stabilité et à l'entrée de la particule ?

Key concepts

• Sous-unité de capside (protomère) et capsomère
• Symétrie hélicoïdale
• Symétrie icosaédrique et nombre de triangulation
• Quasi-équivalence
• Nucléocapside
• Enveloppe lipidique
• Glycoprotéines d'enveloppe (spicules/péplomères)
• Particules nues (non enveloppées) versus enveloppées

Key theories

Théorie de la quasi-équivalence (Caspar-Klug)

Caspar et Klug ont soutenu que l'économie génétique exige que les capsides soient construites à partir de nombreuses copies de quelques sous-unités protéiques liées dans des environnements quasi-équivalents, prédisant des coques icosaédriques décrites par des nombres de triangulation.

Principe d'économie génétique de la construction des capsides

Crick et Watson ont postulé qu'un petit génome viral ne peut pas coder une grande enveloppe unique ; les capsides doivent donc être assemblées à partir de sous-unités identiques répétées et arrangées avec symétrie, une prédiction confirmée par des études structurales ultérieures.

Mechanisms

Les génomes viraux étant de petite taille, les capsides sont assemblées à partir de nombreuses copies d'une ou de quelques sous-unités protéiques plutôt qu'à partir de nombreuses protéines uniques. Les sous-unités répétées s'auto-assemblent en arrangements symétriques : les capsides hélicoïdales enroulent la protéine autour de l'acide nucléique pour former une tige ou un filament, tandis que les capsides icosaédriques forment des coques fermées dont la géométrie est décrite par la quasi-équivalence et le nombre de triangulation de Caspar et Klug. De nombreux virus bourgeonnent en outre à travers une membrane hôte, enveloppant la nucléocapside dans une enveloppe lipidique dans laquelle sont insérées des glycoprotéines codées par le virus ; ces protéines de surface médient l'attachement et, chez les virus enveloppés, la fusion membranaire. La capside et l'enveloppe régissent ensemble la stabilité environnementale, les particules non enveloppées étant généralement plus résistantes à la dessiccation et aux détergents que les particules enveloppées.

Clinical relevance

La structure de la capside et de l'enveloppe sous-tend la manière dont les virus sont détectés, comment les protéines de surface servent d'antigènes vaccinaux, et pourquoi les virus enveloppés et non enveloppés diffèrent en termes de résistance environnementale. Cette entrée décrit les principes structurels à titre de référence et ne fournit pas de recommandations diagnostiques ou thérapeutiques.

History

En 1956, Crick et Watson ont prédit que les petits virus devaient être construits à partir de nombreuses sous-unités protéiques identiques arrangées symétriquement, anticipant l'architecture régulière observée plus tard par diffraction des rayons X et microscopie électronique. La théorie de la quasi-équivalence de Caspar et Klug de 1962 a généralisé cela pour expliquer les capsides icosaédriques de tailles variables, et des études structurales ultérieures à haute résolution, examinées par Harrison, ont révélé l'architecture de la capside avec un détail atomique.

Key figures

• Donald Caspar
• Aaron Klug
• Francis Crick
• James Watson
• Stephen Harrison

Seminal works

• crick-watson-1956
• caspar-klug-1962
• harrison-1983

Frequently asked questions

Pourquoi tant de virus sont-ils icosaédriques ?

La symétrie icosaédrique permet de construire une coque fermée à partir de nombreuses copies d'un petit nombre de sous-unités protéiques, ce qui est génétiquement économique pour les virus ayant une capacité de codage limitée ; la théorie de la quasi-équivalence de Caspar et Klug explique comment les sous-unités s'assemblent dans de telles coques.

Quelle est la différence entre une capside et une enveloppe ?

La capside est une enveloppe protéique codée par le virus qui renferme directement le génome, tandis que l'enveloppe est une bicouche lipidique dérivée des membranes des cellules hôtes, acquise lors du bourgeonnement et parsemée de protéines de surface virales ; tous les virus ne possèdent pas d'enveloppe.