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Unión de Cofactores y Grupos Prostéticos

Muchas enzimas no son capaces de catalizar sus reacciones únicamente con residuos de aminoácidos; requieren un componente no proteico —un ion metálico o una coenzima orgánica— para completar la maquinaria catalítica. Estos cofactores pueden unirse de forma laxa o estar unidos permanentemente como grupos prostéticos, y su unión convierte una proteína inactiva en una enzima funcional.

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Definition

Un cofactor es un componente químico no proteico necesario para la actividad de una enzima; los cofactores orgánicos unidos de forma estrecha o covalente se denominan grupos prostéticos, la proteína inactiva por sí sola es la apoenzima, y la proteína más el cofactor es la holoenzima activa.

Scope

Esta entrada cubre la distinción entre cofactores, coenzimas y grupos prostéticos; la relación apoenzima/holoenzima; cómo los iones metálicos y los cofactores orgánicos participan en la catálisis; y el vínculo entre muchas coenzimas y las vitaminas dietéticas. Es un tratamiento de referencia de los cofactores enzimáticos y no es una fuente de consejos nutricionales o de dosificación.

Core questions

  • ¿Cuál es la diferencia entre un cofactor, una coenzima y un grupo prostético?
  • ¿Cómo contribuyen los cofactores unidos a la catálisis?
  • ¿Qué distingue a una apoenzima de una holoenzima?
  • ¿Cómo se relacionan muchas coenzimas con las vitaminas?

Key concepts

  • Cofactor frente a coenzima frente a grupo prostético
  • Apoenzima y holoenzima
  • Cofactores de iones metálicos
  • Cofactores fuertemente unidos (prostéticos) frente a cofactores débilmente unidos
  • Coenzimas derivadas de vitaminas
  • Transportadores de brazo oscilante en enzimas de múltiples pasos

Mechanisms

Los cofactores amplían la química limitada disponible a partir de los veinte aminoácidos estándar. Los iones metálicos pueden polarizar sustratos, estabilizar cargas o participar directamente en pasos redox, mientras que las coenzimas orgánicas actúan como transportadores de electrones, grupos químicos o energía entre reacciones. Las coenzimas asociadas de forma laxa se difunden dentro y fuera de la enzima, mientras que los grupos prostéticos permanecen unidos, a veces covalentemente, durante toda la catálisis; en algunas enzimas multifuncionales, un grupo prostético se sitúa en un 'brazo oscilante' flexible que transporta intermediarios entre los sitios activos. La unión del cofactor apropiado convierte la apoenzima inactiva en la holoenzima catalíticamente competente.

Clinical relevance

Dado que muchas coenzimas se derivan de vitaminas, el concepto de cofactor vincula la función enzimática con la nutrición y subyace a la razón por la cual ciertos micronutrientes son esenciales para el metabolismo. Esta entrada describe la bioquímica de la unión de cofactores como referencia y no constituye una base para la suplementación dietética o las decisiones de tratamiento.

History

El reconocimiento de que algunas enzimas requieren un factor accesorio disociable y termoestable surgió en los estudios de fermentación de principios del siglo XX, donde se introdujo el término coenzima. A medida que se identificaron coenzimas individuales, muchas resultaron ser derivados de vitaminas dietéticas, vinculando la enzimología con la nutrición. Trabajos estructurales posteriores aclararon cómo los grupos prostéticos fuertemente unidos y los brazos transportadores móviles operan dentro de los complejos enzimáticos multifuncionales (Perham, 2000).

Key figures

  • Richard N. Perham

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Seminal works

  • perham-2000

Frequently asked questions

Cuál es la diferencia entre una coenzima y un grupo prostético?
Ambos son cofactores orgánicos, pero una coenzima generalmente se une de forma laxa y se disocia después de la reacción, mientras que un grupo prostético permanece unido de forma estrecha o covalente a la enzima durante toda la catálisis.
Qué se entiende por apoenzima y holoenzima?
La apoenzima es el componente proteico sin su cofactor y es catalíticamente inactiva; la holoenzima es la enzima completa y activa que se forma cuando la proteína se une a su cofactor requerido.

Methods for this concept

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