ScholarGate
المساعد
Process / pipelineEnzyme kinetics

حركية ميكايليس-مينتن

تصف حركية ميكايليس-مينتن معدل التفاعلات المحفزة بالإنزيمات كدالة لتركيز الركيزة. هذا الإطار الأساسي، الذي طوره ليونور ميكايليس ومود مينتن عام 1913، ينمذج التحفيز الإنزيمي من خلال تقريب التوازن السريع ويمكّن من التنبؤ بمعدلات أيض الأدوية في علم الحرائك الدوائية.

افتح في MethodMindقريبًاApply, compare, get guidance
Tools & resources
تنزيل الشرائح
Learn & explore
فيديوقريبًا

اقرأ الطريقة كاملة

للأعضاء فقط

سجّل الدخول بحساب مجاني لقراءة هذا القسم.

تسجيل الدخول

خريطة المناهج

محيط المناهج ذات الصلة — اختر عقدةً للاستكشاف.

المصادر

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

كيف تستشهد بهذه الصفحة

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/ar/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

أيُّ منهج؟

ضع هذا المنهج إلى جانب أقرب نظائره واقرأهما جنباً إلى جنب — المكتبة تضع الكتب على الطاولة، والاختيار لك.

قارن جنباً إلى جنب

يُستشهد بها في

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). استُرجع بتاريخ 2026-06-18 من https://scholargate.app/ar/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · مجموعة البيانات: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026