Liên kết Cofactor và Nhóm ngoại

Nhiều enzyme không thể xúc tác phản ứng chỉ với các gốc amino acid; chúng cần một đối tác không phải protein — một ion kim loại hoặc một coenzyme hữu cơ — để hoàn thành bộ máy xúc tác. Các cofactor này có thể liên kết lỏng lẻo hoặc gắn chặt vĩnh viễn dưới dạng nhóm ngoại, và sự liên kết của chúng biến một protein không hoạt động thành một enzyme chức năng.

Definition

Cofactor là một thành phần hóa học không phải protein cần thiết cho hoạt động của enzyme; các cofactor hữu cơ liên kết chặt chẽ hoặc liên kết cộng hóa trị được gọi là nhóm ngoại, protein không hoạt động đơn thuần là apoenzyme, và protein cộng với cofactor là holoenzyme hoạt động.

Scope

Mục này bao gồm sự phân biệt giữa cofactor, coenzyme và nhóm ngoại; mối quan hệ apoenzyme/holoenzyme; cách các ion kim loại và cofactor hữu cơ tham gia vào quá trình xúc tác; và mối liên hệ giữa nhiều coenzyme và vitamin trong chế độ ăn uống. Đây là một tài liệu tham khảo về các cofactor enzyme và không phải là nguồn cung cấp lời khuyên về dinh dưỡng hoặc liều lượng.

Core questions

• Sự khác biệt giữa cofactor, coenzyme và nhóm ngoại là gì?
• Các cofactor liên kết góp phần vào quá trình xúc tác như thế nào?
• Điều gì phân biệt apoenzyme với holoenzyme?
• Nhiều coenzyme có liên quan đến vitamin như thế nào?

Key concepts

• Cofactor so với coenzyme so với nhóm ngoại
• Apoenzyme và holoenzyme
• Cofactor ion kim loại
• Cofactor liên kết chặt chẽ (nhóm ngoại) so với liên kết lỏng lẻo
• Coenzyme có nguồn gốc từ vitamin
• Chất mang cánh tay xoay trong các enzyme đa bước

Mechanisms

Cofactor mở rộng khả năng hóa học hạn chế có sẵn từ hai mươi axit amin tiêu chuẩn. Các ion kim loại có thể phân cực cơ chất, ổn định điện tích hoặc tham gia trực tiếp vào các bước oxy hóa khử, trong khi các coenzyme hữu cơ hoạt động như chất mang electron, nhóm hóa học hoặc năng lượng giữa các phản ứng. Các coenzyme liên kết lỏng lẻo khuếch tán vào và ra khỏi enzyme, trong khi các nhóm ngoại vẫn liên kết, đôi khi liên kết cộng hóa trị, trong suốt quá trình xúc tác; trong một số enzyme đa chức năng, một nhóm ngoại nằm trên một 'cánh tay xoay' linh hoạt vận chuyển các chất trung gian giữa các vị trí hoạt động. Sự liên kết của cofactor thích hợp biến apoenzyme không hoạt động thành holoenzyme có khả năng xúc tác.

Clinical relevance

Vì nhiều coenzyme có nguồn gốc từ vitamin, khái niệm cofactor liên kết chức năng enzyme với dinh dưỡng và giải thích tại sao một số vi chất dinh dưỡng nhất định lại cần thiết cho quá trình trao đổi chất. Mục này mô tả hóa sinh của liên kết cofactor để tham khảo và không phải là cơ sở cho việc bổ sung chế độ ăn uống hoặc các quyết định điều trị.

History

Việc nhận ra rằng một số enzyme cần một yếu tố phụ trợ có thể phân ly, bền nhiệt đã xuất hiện trong các nghiên cứu về quá trình lên men vào đầu thế kỷ XX, nơi thuật ngữ coenzyme được giới thiệu. Khi các coenzyme riêng lẻ được xác định, nhiều loại được phát hiện là dẫn xuất của vitamin trong chế độ ăn uống, liên kết enzym học với dinh dưỡng. Các công trình cấu trúc sau này đã làm rõ cách các nhóm ngoại liên kết chặt chẽ và các cánh tay vận chuyển di động hoạt động trong các tập hợp enzyme đa chức năng (Perham, 2000).

Key figures

• Richard N. Perham

Seminal works

• perham-2000

Frequently asked questions

Sự khác biệt giữa coenzyme và nhóm ngoại là gì?

Cả hai đều là cofactor hữu cơ, nhưng coenzyme thường liên kết lỏng lẻo và phân ly sau phản ứng, trong khi nhóm ngoại vẫn liên kết chặt chẽ hoặc liên kết cộng hóa trị với enzyme trong suốt quá trình xúc tác.

Apoenzyme và holoenzyme có nghĩa là gì?

Apoenzyme là thành phần protein không có cofactor và không hoạt động xúc tác; holoenzyme là enzyme hoàn chỉnh, hoạt động được hình thành khi protein liên kết với cofactor cần thiết của nó.