Порівняння методів
Переглядайте обрані методи поруч; рядки з відмінностями підсвічено.
| Топологія мережі білок-білкових взаємодій× | Кріо-ЕМ реконструкція× | |
|---|---|---|
| Галузь | Біоінформатика | Біоінформатика |
| Родина | Process / pipeline | Process / pipeline |
| Рік появи≠ | 2000 | 1975 |
| Автор методу≠ | Peter Uetz | Joachim Frank |
| Тип≠ | Network analysis pipeline | Image reconstruction pipeline |
| Основоположне джерело≠ | Uetz, P., Giot, L., Cagney, G., Mansfield, T. A., Judson, R. S., Knight, J. R., ... & Lomax, J. (2000). A comprehensive analysis of protein-protein interactions in Saccharomyces cerevisiae. Nature, 403(6770), 623-627. DOI ↗ | Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI ↗ |
| Інші назви | protein interaction networks, interactome analysis, network topology | cryo-electron microscopy, cryo-EM, single-particle cryo-EM |
| Пов'язані | 3 | 3 |
| Підсумок≠ | Protein-protein interaction network analysis identifies and characterizes the structural properties of cellular interaction networks. Pioneered by Uetz and colleagues through large-scale yeast two-hybrid screening, this approach reveals topological features like hubs, modules, and motifs that encode functional organization and disease associations. | Cryo-electron microscopy (cryo-EM) determines three-dimensional macromolecular structures at atomic or near-atomic resolution by imaging proteins frozen in vitreous ice. Pioneered by Frank, Henderson, and others, this technique has revolutionized structural biology by enabling visualization of large, non-crystallizable complexes and capturing functional conformational states. |
| ScholarGateНабір даних ↗ |
|
|