Protein Yapısı
Proteinler, amino asit dizisinden çok alt birimli yapılara kadar hiyerarşik olarak organize olmaktadır ve bu mimari, her proteine özgü işlevini kazandırmaktadır.
Tanım
Protein yapısı, bir polipeptidin atomlarının uzamsal düzenlenmesi olup, birincil dizi, alfa sarmalları ve beta tabakaları gibi ikincil elementler, tek bir zincirin üçüncül üç boyutlu katlanması ve alt birimlerin dördüncül birleşimi olmak üzere dört seviyede tanımlanmaktadır.
Kapsam
Bu konu, protein yapısının dört geleneksel seviyesini—birincil (dizi), ikincil (yerel hidrojen bağlı desenler), üçüncül (tek bir zincirin tam katlanması) ve dördüncül (birden fazla zincirin bir araya gelmesi)—her seviyeyi tanımlayan bağlar ve etkileşimlerle birlikte, yapıyı belirlemek için kullanılan deneysel yöntemleri kapsamaktadır.
Temel sorular
- Alfa sarmalını ve beta tabakasını ne stabilize etmektedir?
- Birincil dizi, üçüncül katlanmayı belirlemek için nasıl yeterli olmaktadır?
- Lifli (fibrous) ve küresel (globular) proteinler arasındaki fark nedir?
- Protein yapıları deneysel olarak nasıl belirlenmektedir?
Temel kuramlar
- Hidrojen bağlı ikincil yapılar
- Pauling ve Corey, peptit bağının düzlemselliğinden ve omurga hidrojen bağının geometrisinden yola çıkarak, alfa sarmalını ve beta tabakasını, her ikisi de gözlemlenmeden önce tahmin etmiş ve düzenli ikincil yapının fiziksel temelini oluşturmuştur.
Mekanizmalar
Peptit bağı düzlemseldir ve kısmen çift bağ karakterine sahiptir, bu da omurga rotasyonunu Ramachandran grafiği ile haritalanan phi ve psi dihedral açılarla sınırlamaktadır. İkincil yapılar, omurga amid ve karbonil gruplarının düzenli desenlerde hidrojen bağı oluşturmasıyla meydana gelmektedir; üçüncül yapı, apolar yan zincirleri gömen hidrofobik etki, ayrıca hidrojen bağları, tuz köprüleri, van der Waals temasları ve ara sıra disülfür bağları ile stabilize edilmektedir.
Klinik önem
X-ışını kristalografisi, NMR ve kriyo-elektron mikroskobu ile yapı tayini, kimya ve malzeme bilimlerinde yapı tabanlı tasarımın temelini oluşturmaktadır; hesaplamalı yapı tahmini, diziyi katlanmaya bağlamak için önemli bir araç haline gelmiştir. Bu ele alış, tanımlayıcı nitelikte olup, reçeteleyici değildir.
Tarihçe
Alfa sarmalı ve beta tabakası 1951'de Pauling ve Corey tarafından öne sürülmüştür; Kendrew'in 1958'deki miyoglobin yapısı, atomik çözünürlükteki ilk protein modeli olmuştur ve kısa süre sonra Perutz'un hemoglobini tarafından takip edilerek, öngörülen ikincil yapıları doğrulamış ve yapısal biyolojiyi başlatmıştır.
Öne çıkan isimler
- Linus Pauling
- Robert Corey
- John Kendrew
- Max Perutz
- G. N. Ramachandran
İlgili konular
Temel eserler
- pauling1951
- kendrew1958
- nelson2021
Sıkça sorulan sorular
- Alfa sarmalı ile beta tabakası arasındaki fark nedir?
- Alfa sarmalı, omurganın aynı segmenti içinde hidrojen bağlarıyla sarmal oluşturmuş tek bir zincirken, beta tabakası uzatılmış iplikçikleri yan yana hizalayarak, iplikçikler arasında hidrojen bağları ile bağlanmaktadır.
- Peptit bağı neden düzlemseldir?
- Rezonans, C–N peptit bağına kısmi çift bağ karakteri vermektedir; bu da etrafındaki rotasyonu engellemekte ve peptit biriminin altı atomunu bir düzlemde tutmaktadır.