Reconstrucție prin crio-microscopie electronică
Microscopia electronică criogenică (cryo-EM) determină structuri macromoleculare tridimensionale la rezoluție atomică sau aproape atomică, prin imagistica proteinelor congelate în gheață vitroasă. Pionierată de Frank, Henderson și alții, această tehnică a revoluționat biologia structurală, permițând vizualizarea complexelor mari, ne-cristalizabile și capturarea stărilor conformaționale funcționale.
Citește metoda completă
Autentifică-te cu un cont gratuit pentru a citi această secțiune.
Harta metodelor
Vecinătatea metodelor înrudite — selectați un nod pentru a explora.
Surse
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Cum se citează această pagină
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/ro/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Ce metodă?
Așezați această metodă lângă cele mai apropiate rude și citiți-le alăturat — biblioteca pune cărțile pe masă; alegerea vă aparține.
- Modelare prin omologieBioinformatică↔ compară
- Docarea molecularăBioinformatică↔ compară
- Topologia rețelelor PPIBioinformatică↔ compară
Citat de
Ai observat o problemă pe această pagină? Raportează sau sugerează o corectură →