ScholarGate
Assistente
Process / pipelineEnzyme kinetics

Cinética de Michaelis-Menten

A cinética de Michaelis-Menten descreve a taxa de reações catalisadas por enzimas em função da concentração do substrato. Desenvolvido por Leonor Michaelis e Maud Menten em 1913, este arcabouço fundamental modela a catálise enzimática através da aproximação de equilíbrio rápido e permite a previsão das taxas de metabolismo de fármacos em farmacocinética.

Abrir no MethodMindEm breveApply, compare, get guidance
Tools & resources
Baixar slides
Learn & explore
VídeoEm breve

Leia o método completo

Exclusivo para membros

Entre com uma conta gratuita para ler esta seção.

Entrar

Mapa de métodos

A vizinhança de métodos relacionados — selecione um nó para explorar.

Fontes

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

Como citar esta página

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/pt/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

Qual método?

Coloque este método ao lado dos seus pares mais próximos e leia-os lado a lado — a biblioteca dispõe os livros sobre a mesa; a escolha é sua.

Comparar lado a lado

Referenciado por

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). Recuperado em 2026-06-18 de https://scholargate.app/pt/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · Conjunto de dados: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026