Rekonstruksi Krio-EM
Mikroskopi elektron kriogenik (krio-EM) menentukan struktur makromolekul tiga dimensi pada resolusi atomik atau mendekati atomik dengan memvisualisasikan protein yang dibekukan dalam es vitreous. Dipelopori oleh Frank, Henderson, dan lainnya, teknik ini telah merevolusi biologi struktural dengan memungkinkan visualisasi kompleks besar yang tidak dapat dikristalkan dan menangkap keadaan konformasi fungsional.
Baca kaedah sepenuhnya
Log masuk dengan akaun percuma untuk membaca bahagian ini.
Peta kaedah
Kejiranan kaedah berkaitan — pilih satu nod untuk meneroka.
Sumber
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Cara memetik halaman ini
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/ms/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Kaedah yang mana?
Letakkan kaedah ini di sebelah kaedah yang paling rapat dengannya dan baca secara bersebelahan — perpustakaan menyusun buku di atas meja; pilihan terletak pada anda.
- Pemodelan HomologiBioinformatik↔ banding
- Docking MolekularBioinformatik↔ banding
- Topologi Rangkaian Saling Tindak Protein-ProteinBioinformatik↔ banding
Dirujuk oleh
Terjumpa masalah pada halaman ini? Laporkan atau cadangkan pembetulan →