Pengikatan Kofaktor dan Gugus Prostetik

Banyak enzim tidak dapat mengkatalisis reaksinya hanya dengan residu asam amino; enzim tersebut membutuhkan pasangan non-protein — ion logam atau koenzim organik — untuk melengkapi mekanisme katalitik. Kofaktor ini dapat berikatan secara longgar atau terikat secara permanen sebagai gugus prostetik, dan pengikatannya mengubah protein yang tidak aktif menjadi enzim fungsional.

Definition

Kofaktor adalah komponen kimia non-protein yang diperlukan untuk aktivitas enzim; kofaktor organik yang terikat erat atau secara kovalen disebut gugus prostetik, protein tidak aktif saja adalah apoenzim, dan protein ditambah kofaktor adalah holoenzim aktif.

Scope

Entri ini mencakup perbedaan antara kofaktor, koenzim, dan gugus prostetik; hubungan apoenzim/holoenzim; bagaimana ion logam dan kofaktor organik berpartisipasi dalam katalisis; dan hubungan antara banyak koenzim dan vitamin makanan. Ini adalah perlakuan referensi kofaktor enzim dan bukan sumber saran nutrisi atau dosis.

Core questions

• Apa perbedaan antara kofaktor, koenzim, dan gugus prostetik?
• Bagaimana kofaktor terikat berkontribusi pada katalisis?
• Apa yang membedakan apoenzim dari holoenzim?
• Bagaimana banyak koenzim berhubungan dengan vitamin?

Key concepts

• Kofaktor versus koenzim versus gugus prostetik
• Apoenzim dan holoenzim
• Kofaktor ion logam
• Kofaktor terikat erat (prostetik) versus terikat longgar
• Koenzim yang berasal dari vitamin
• Pembawa lengan ayun dalam enzim multi-langkah

Mechanisms

Kofaktor memperluas kimia terbatas yang tersedia dari dua puluh asam amino standar. Ion logam dapat mempolarisasi substrat, menstabilkan muatan, atau berpartisipasi langsung dalam langkah redoks, sementara koenzim organik bertindak sebagai pembawa elektron, gugus kimia, atau energi antar reaksi. Koenzim yang berasosiasi secara longgar berdifusi masuk dan keluar dari enzim, sedangkan gugus prostetik tetap terikat, terkadang secara kovalen, sepanjang katalisis; pada beberapa enzim multifungsi, gugus prostetik berada pada 'lengan ayun' fleksibel yang mengangkut zat antara antar situs aktif. Pengikatan kofaktor yang sesuai mengubah apoenzim yang tidak aktif menjadi holoenzim yang secara katalitik kompeten.

Clinical relevance

Karena banyak koenzim berasal dari vitamin, konsep kofaktor menghubungkan fungsi enzim dengan nutrisi dan mendasari mengapa mikronutrien tertentu penting untuk metabolisme. Entri ini menjelaskan biokimia pengikatan kofaktor sebagai referensi dan bukan dasar untuk suplementasi diet atau keputusan pengobatan.

History

Pengakuan bahwa beberapa enzim memerlukan faktor aksesori yang dapat berdisosiasi dan tahan panas muncul dalam studi fermentasi awal abad kedua puluh, di mana istilah koenzim diperkenalkan. Ketika koenzim individual diidentifikasi, banyak yang ditemukan sebagai turunan vitamin makanan, mengaitkan enzimologi dengan nutrisi. Pekerjaan struktural selanjutnya mengklarifikasi bagaimana gugus prostetik yang terikat erat dan lengan pembawa bergerak beroperasi dalam rakitan enzim multifungsi (Perham, 2000).

Key figures

• Richard N. Perham

Seminal works

• perham-2000

Frequently asked questions

Apa perbedaan antara koenzim dan gugus prostetik?

Keduanya adalah kofaktor organik, tetapi koenzim biasanya berikatan secara longgar dan berdisosiasi setelah reaksi, sementara gugus prostetik tetap terikat erat atau secara kovalen pada enzim sepanjang katalisis.

Apa yang dimaksud dengan apoenzim dan holoenzim?

Apoenzim adalah komponen protein tanpa kofaktornya dan secara katalitik tidak aktif; holoenzim adalah enzim lengkap yang aktif yang terbentuk ketika protein bergabung dengan kofaktor yang dibutuhkan.