ScholarGate
Asszisztens
Process / pipelineEnzyme kinetics

Michaelis-Menten kinetika

A Michaelis-Menten kinetika az enzimek által katalizált reakciók sebességét írja le a szubsztrátkoncentráció függvényében. Leonor Michaelis és Maud Menten által 1913-ban kidolgozott alapvető keretrendszer az enzimkatalízist a gyors-egyensúlyi közelítéssel modellezi, és lehetővé teszi a gyógyszermetabolizmus sebességének előrejelzését a farmakokinetikában.

Megnyitás itt: MethodMindHamarosanApply, compare, get guidance
Tools & resources
Diák letöltése
Learn & explore
VideóHamarosan

A teljes módszer elolvasása

Csak tagoknak

Jelentkezzen be ingyenes fiókkal a szakasz elolvasásához.

Bejelentkezés

Módszertérkép

A rokon módszerek környezete — válasszon ki egy csomópontot a felfedezéshez.

Források

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

Hogyan hivatkozzon erre az oldalra

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/hu/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

Melyik módszer?

Állítsa e módszert a hozzá legközelebb álló rokonai mellé, és olvassa őket egymás mellett — a könyvtár az asztalra teszi a könyveket; a választás az Öné.

Összehasonlítás egymás mellett

Hivatkozik rá

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). Letöltve 2026-06-18, forrás: https://scholargate.app/hu/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · Adatkészlet: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026