ScholarGate
دستیار

ساختار پروتئین

پروتئین‌ها به صورت سلسله‌مراتبی سازمان‌دهی شده‌اند، از توالی اسید آمینه گرفته تا مجموعه‌های چند زیرواحدی، و این معماری همان چیزی است که به هر پروتئین عملکرد خاص خود را می‌دهد.

یافتن موضوع با PaperMindبه‌زودیFind papers & topics
Tools & resources
دریافت اسلایدها
Learn & explore
ویدیوبه‌زودی

Definition

ساختار پروتئین، آرایش فضایی اتم‌های یک پلی‌پپتید است که در چهار سطح توصیف می‌شود: توالی اولیه، عناصر ثانویه مانند مارپیچ‌های آلفا و صفحات بتا، تاخوردگی سه‌بعدی سومیه یک زنجیره منفرد، و تجمع چهارم زیرواحدها.

Scope

این موضوع چهار سطح متداول ساختار پروتئین — اولیه (توالی)، ثانویه (الگوهای محلی با پیوند هیدروژنی)، سومیه (تاخوردگی کامل یک زنجیره)، و چهارم (مونتاژ چندین زنجیره) — را به همراه پیوندها و برهم‌کنش‌هایی که هر سطح را تعریف می‌کنند و روش‌های تجربی مورد استفاده برای تعیین ساختار پوشش می‌دهد.

Core questions

  • چه چیزی مارپیچ آلفا و صفحه بتا را تثبیت می‌کند؟
  • چگونه توالی اولیه برای تعیین تاخوردگی سومیه کافی است؟
  • تفاوت بین پروتئین‌های رشته‌ای و کروی چیست؟
  • ساختارهای پروتئین چگونه به صورت تجربی تعیین می‌شوند؟

Key theories

ساختارهای ثانویه با پیوند هیدروژنی
پاولینگ و کوری مارپیچ آلفا و صفحه بتا را از مسطح بودن پیوند پپتیدی و هندسه پیوند هیدروژنی ستون فقرات پیش‌بینی کردند، پیش از آنکه هر یک مشاهده شوند، و اساس فیزیکی ساختار ثانویه منظم را بنا نهادند.

Mechanisms

پیوند پپتیدی مسطح و دارای پیوند دوگانه جزئی است که چرخش ستون فقرات را به زوایای دوسطحی فی و پسی محدود می‌کند که توسط نمودار راماچاندران ترسیم می‌شوند. ساختارهای ثانویه زمانی تشکیل می‌شوند که گروه‌های آمید و کربونیل ستون فقرات به صورت الگوهای منظم پیوند هیدروژنی برقرار کنند؛ ساختار سومیه توسط اثر آبگریز که زنجیره‌های جانبی غیرقطبی را پنهان می‌کند، به علاوه پیوندهای هیدروژنی، پل‌های نمکی، تماس‌های واندروالسی، و گاهی اوقات پیوندهای دی‌سولفیدی تثبیت می‌شود.

Clinical relevance

تعیین ساختار با کریستالوگرافی اشعه ایکس، NMR، و میکروسکوپ کریو-الکترون اساس طراحی مبتنی بر ساختار در شیمی و علم مواد است؛ پیش‌بینی ساختار محاسباتی به ابزاری اصلی برای ارتباط توالی با تاخوردگی تبدیل شده است. این بحث توصیفی است، نه تجویزی.

History

مارپیچ آلفا و صفحه بتا توسط پاولینگ و کوری در سال 1951 پیشنهاد شدند؛ ساختار میوگلوبین کندرو در سال 1958 اولین مدل پروتئینی با وضوح اتمی بود که بلافاصله پس از آن هموگلوبین پروتز آمد و ساختارهای ثانویه پیش‌بینی شده را تأیید کرد و زیست‌شناسی ساختاری را آغاز نمود.

Key figures

  • Linus Pauling
  • Robert Corey
  • John Kendrew
  • Max Perutz
  • G. N. Ramachandran

Related topics

Seminal works

  • pauling1951
  • kendrew1958
  • nelson2021

Frequently asked questions

تفاوت بین مارپیچ آلفا و صفحه بتا چیست؟
مارپیچ آلفا یک زنجیره منفرد است که با پیوندهای هیدروژنی در همان بخش ستون فقرات پیچ خورده است، در حالی که صفحه بتا رشته‌های کشیده را در کنار هم قرار می‌دهد و در عرض رشته‌ها پیوند هیدروژنی برقرار می‌کند.
چرا پیوند پپتیدی مسطح است؟
رزونانس به پیوند پپتیدی C–N خاصیت پیوند دوگانه جزئی می‌دهد که از چرخش حول آن جلوگیری می‌کند و شش اتم واحد پپتیدی را در یک صفحه نگه می‌دارد.

Methods for this concept

Related concepts