Rekonstruktion mittels Kryo-EM
Die Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) bestimmt dreidimensionale makromolekulare Strukturen mit atomarer oder nahezu atomarer Auflösung, indem sie Proteine im Glaseis abbildet. Diese von Frank, Henderson und anderen entwickelte Technik hat die Strukturbiologie revolutioniert, indem sie die Visualisierung großer, nicht kristallisierbarer Komplexe und die Erfassung funktioneller Konformationszustände ermöglicht.
Die vollständige Methode lesen
Melden Sie sich mit einem kostenlosen Konto an, um diesen Abschnitt zu lesen.
Methodenkarte
Die Nachbarschaft verwandter Methoden — wählen Sie einen Knoten, um sie zu erkunden.
Quellen
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
So zitieren Sie diese Seite
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/de/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Welche Methode?
Stellen Sie diese Methode neben ihre nächsten Verwandten und lesen Sie sie nebeneinander — die Bibliothek legt die Bücher auf den Tisch; die Wahl liegt bei Ihnen.
- HomologiemodellierungBioinformatik↔ vergleichen
- MolekulardockingBioinformatik↔ vergleichen
- PPI-NetzwerktopologieBioinformatik↔ vergleichen
Referenziert von
Einen Fehler auf dieser Seite entdeckt? Melden oder Korrektur vorschlagen →