Michaelis-Menten-kinetik
Michaelis-Menten-kinetik beskriver hastigheden af enzymkatalyserede reaktioner som en funktion af substratkoncentrationen. Denne grundlæggende ramme, udviklet af Leonor Michaelis og Maud Menten i 1913, modellerer enzymkatalyse gennem hurtig-ligevægtsapproksimationen og muliggør forudsigelse af lægemiddelmetaboliseringshastigheder i farmakokinetik.
Læs hele metoden
Log ind med en gratis konto for at læse dette afsnit.
Metodekort
Nabolaget af beslægtede metoder — vælg en knude for at udforske.
Kilder
- Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link ↗
- Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036 ↗
Sådan citerer du denne side
ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/da/pharmacology/michaelis-menten-kinetics
Hvilken metode?
Stil denne metode ved siden af dens nærmeste slægtninge, og læs dem side om side — biblioteket lægger bøgerne på bordet; valget er dit.
- Populationsfarmakodynamisk modelleringFarmakologi↔ sammenlign
- Schild-analyseFarmakologi↔ sammenlign
Refereret af
Similar methods
Har du fundet en fejl på denne side? Indberet den eller foreslå en rettelse →