Kryo-EM Rekonstruktion
Kryo-elektronmikroskopi (kryo-EM) bestemmer tredimensionelle makromolekylære strukturer med atomar eller nær-atomar opløsning ved at afbilde proteiner frosset i glasagtig is. Teknikken, pioneret af Frank, Henderson og andre, har revolutioneret strukturel biologi ved at muliggøre visualisering af store, ikke-krystalliserbare komplekser og indfangning af funktionelle konformationelle tilstande.
Læs hele metoden
Log ind med en gratis konto for at læse dette afsnit.
Metodekort
Nabolaget af beslægtede metoder — vælg en knude for at udforske.
Kilder
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Sådan citerer du denne side
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/da/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Hvilken metode?
Stil denne metode ved siden af dens nærmeste slægtninge, og læs dem side om side — biblioteket lægger bøgerne på bordet; valget er dit.
- HomologymodelleringBioinformatik↔ sammenlign
- Molekylær dockingBioinformatik↔ sammenlign
- PPI-netværkstopologiBioinformatik↔ sammenlign
Refereret af
Har du fundet en fejl på denne side? Indberet den eller foreslå en rettelse →