ScholarGate
Asistent
Process / pipelineEnzyme kinetics

Kinetika Michaelise a Mentenové

Kinetika Michaelise a Mentenové popisuje rychlost enzymaticky katalyzovaných reakcí jako funkci koncentrace substrátu. Tento základní rámec, vyvinutý Leonorou Michaelis a Maud Menten v roce 1913, modeluje enzymovou katalýzu pomocí aproximace rychlé rovnováhy a umožňuje předpovědět rychlost metabolismu léčiv v farmakokinetice.

Otevřít v MethodMindJiž brzyApply, compare, get guidance
Tools & resources
Stáhnout prezentaci
Learn & explore
VideoJiž brzy

Přečíst celou metodu

Pouze pro členy

Pro přečtení této sekce se přihlaste s bezplatným účtem.

Přihlásit se

Mapa metod

Okolí příbuzných metod — vyberte uzel, který chcete prozkoumat.

Zdroje

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

Jak citovat tuto stránku

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/cs/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

Která metoda?

Postavte tuto metodu vedle jejích nejbližších příbuzných a čtěte je vedle sebe — knihovna položí knihy na stůl; volba je na vás.

Porovnat vedle sebe

Odkazuje sem

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). Získáno 2026-06-17 z https://scholargate.app/cs/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · Datová sada: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026