Kofaktör Bağlanması ve Prostetik Gruplar
Birçok enzim, reaksiyonlarını yalnızca amino asit kalıntılarıyla katalize edememektedir; katalitik mekanizmayı tamamlamak için protein olmayan bir partnere — bir metal iyonu veya organik bir koenzime — ihtiyaç duymaktadırlar. Bu kofaktörler gevşek bir şekilde bağlanabilmekte veya prostetik gruplar olarak kalıcı olarak tutunabilmekte ve bağlanmaları, inaktif bir proteini işlevsel bir enzime dönüştürmektedir.
Tanım
Kofaktör, bir enzimin aktivitesi için gerekli olan protein olmayan kimyasal bir bileşendir; sıkıca veya kovalent olarak bağlı organik kofaktörlere prostetik gruplar denilmektedir, tek başına inaktif protein apoenzimdir ve protein artı kofaktör aktif holoenzimdir.
Kapsam
Bu giriş, kofaktörler, koenzimler ve prostetik gruplar arasındaki ayrımı; apoenzim/holoenzim ilişkisini; metal iyonlarının ve organik kofaktörlerin katalizde nasıl yer aldığını; ve birçok koenzim ile diyet vitaminleri arasındaki bağlantıyı kapsamaktadır. Enzim kofaktörlerinin referans niteliğinde bir ele alınışıdır ve beslenme veya dozaj tavsiyesi kaynağı değildir.
Temel sorular
- Kofaktör, koenzim ve prostetik grup arasındaki fark nedir?
- Bağlı kofaktörler katalize nasıl katkıda bulunmaktadır?
- Bir apoenzimi bir holoenzimden ayıran nedir?
- Birçok koenzim vitaminlerle nasıl ilişkilidir?
Anahtar kavramlar
- Kofaktör ile koenzim ile prostetik grup
- Apoenzim ve holoenzim
- Metal iyonu kofaktörleri
- Sıkıca bağlı (prostetik) ile gevşekçe bağlı kofaktörler
- Vitaminlerden türeyen koenzimler
- Çok adımlı enzimlerde salınım kolu taşıyıcıları
Mekanizmalar
Kofaktörler, yirmi standart amino asitten elde edilebilen sınırlı kimyayı genişletmektedir. Metal iyonları substratları polarize edebilmekte, yükü stabilize edebilmekte veya redoks adımlarına doğrudan katılım sağlayabilmektedir; organik koenzimler ise reaksiyonlar arasında elektron, kimyasal grup veya enerji taşıyıcıları olarak işlev görmektedir. Gevşekçe ilişkili koenzimler enzimden ayrılıp bağlanabilmekteyken, prostetik gruplar kataliz boyunca, bazen kovalent olarak, bağlı kalmaktadır; bazı çok işlevli enzimlerde bir prostetik grup, ara ürünleri aktif bölgeler arasında taşıyan esnek bir 'salınım kolu' üzerinde yer almaktadır. Uygun kofaktörün bağlanması, inaktif apoenzimi katalitik olarak yetkin holoenzime dönüştürmektedir.
Klinik önem
Birçok koenzim vitaminlerden türediği için, kofaktör kavramı enzim işlevini beslenmeyle ilişkilendirmekte ve belirli mikro besinlerin metabolizma için neden temel olduğunu açıklamaktadır. Bu giriş, kofaktör bağlanmasının biyokimyasını referans amacıyla tanımlamaktadır ve diyet takviyesi veya tedavi kararları için bir temel teşkil etmemektedir.
Tarihçe
Bazı enzimlerin ayrılabilir, ısıya dayanıklı bir yardımcı faktöre ihtiyaç duyduğu bilgisi, yirminci yüzyılın başlarındaki fermantasyon çalışmalarında ortaya çıkmış ve koenzim terimi bu dönemde kullanıma girmiştir. Bireysel koenzimler tanımlandıkça, birçoğunun diyet vitaminlerinin türevleri olduğu bulunmuş, bu da enzimolojiyi beslenmeyle ilişkilendirmiştir. Daha sonraki yapısal çalışmalar, sıkıca bağlı prostetik grupların ve hareketli taşıyıcı kolların çok işlevli enzim düzenekleri içinde nasıl çalıştığını açıklığa kavuşturmuştur (Perham, 2000).
Öne çıkan isimler
- Richard N. Perham
İlgili konular
Temel eserler
- perham-2000
Sıkça sorulan sorular
- Koenzim ile prostetik grup arasındaki fark nedir?
- Her ikisi de organik kofaktördür, ancak bir koenzim genellikle gevşekçe bağlanmakta ve reaksiyon sonrası ayrılmaktayken, bir prostetik grup kataliz boyunca enzime sıkıca veya kovalent olarak bağlı kalmaktadır.
- Apoenzim ve holoenzim ne anlama gelmektedir?
- Apoenzim, kofaktörü olmayan protein bileşenidir ve katalitik olarak inaktiftir; holoenzim ise proteinin gerekli kofaktörüne bağlandığında oluşan tam, aktif enzimdir.