Kryo-EM-rekonstruktion
Kryoelektronmikroskopi (kryo-EM) bestämmer tredimensionella makromolekylära strukturer med atomär eller nära-atomär upplösning genom att avbilda proteiner frysta i vitrifierad is. Tekniken, som utvecklades av Frank, Henderson och andra, har revolutionerat strukturbiologin genom att möjliggöra visualisering av stora, icke-kristalliserbara komplex och genom att fånga funktionella konformationslägen.
Läs hela metoden
Logga in med ett kostnadsfritt konto för att läsa avsnittet.
Metodkarta
Närområdet av besläktade metoder — välj en nod för att utforska.
Källor
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Så citerar du den här sidan
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/sv/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Vilken metod?
Placera den här metoden bredvid sina närmaste släktingar och läs dem sida vid sida — biblioteket lägger fram böckerna på bordet; valet är ditt.
- HomologimodelleringBioinformatik↔ jämför
- Molekylär dockningBioinformatik↔ jämför
- PPI-nätverkstopologiBioinformatik↔ jämför
Refereras av
Hittade du ett fel på sidan? Rapportera eller föreslå en rättelse →