Cryo-EM Reconstructie
Cryo-elektronenmicroscopie (cryo-EM) bepaalt driedimensionale macromoleculaire structuren met atomaire of bijna-atomaire resolutie door eiwitten te beelden die bevroren zijn in glasachtig ijs. Deze techniek, gepionierd door Frank, Henderson en anderen, heeft de structurele biologie gerevolutioneerd door de visualisatie mogelijk te maken van grote, niet-kristalliseerbare complexen en het vastleggen van functionele conformationele toestanden.
Lees de volledige methode
Log in met een gratis account om dit onderdeel te lezen.
Methodenkaart
De omgeving van verwante methoden — selecteer een knooppunt om te verkennen.
Bronnen
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Deze pagina citeren
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/nl/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Welke methode?
Plaats deze methode naast haar naaste verwanten en lees ze naast elkaar — de bibliotheek legt de boeken op tafel; de keuze is aan u.
- HomologiemodelleringBio-informatica↔ vergelijken
- Moleculair DockingBio-informatica↔ vergelijken
- PPI-netwerktopologieBio-informatica↔ vergelijken
Geciteerd door
Een fout op deze pagina gezien? Meld het of stel een correctie voor →