प्रोटीन और एंजाइम
प्रोटीन कोशिका के रासायनिक रूप से बहुमुखी मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं, और एंजाइम प्रोटीन (और कभी-कभी आरएनए) उत्प्रेरक होते हैं जो जीवन की प्रतिक्रियाओं को जैविक रूप से उपयोगी दरों पर घटित करते हैं।
Definition
एक प्रोटीन पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड का एक रैखिक बहुलक है जो एक परिभाषित त्रि-आयामी संरचना में मुड़ता है; एक एंजाइम एक जैविक उत्प्रेरक है, लगभग हमेशा एक प्रोटीन, जो खपत हुए बिना एक विशिष्ट प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम करता है।
Scope
यह क्षेत्र पॉलीपेप्टाइड्स के रसायन विज्ञान को शामिल करता है - अमीनो एसिड बिल्डिंग ब्लॉक्स, अनुक्रम से असेंबली तक संरचनात्मक संगठन के स्तर, फोल्डिंग की ऊर्जा - और एंजाइमों के उत्प्रेरक व्यवहार, जिसमें स्थिर-अवस्था कैनेटीक्स, दर वृद्धि के तंत्र, और सब्सट्रेट बाइंडिंग का भौतिक रसायन शामिल है। यह प्रोटीन को आणविक वस्तुओं के रूप में मानता है जिनकी कार्यप्रणाली संरचना से उत्पन्न होती है, जिसे नैदानिक अभ्यास के बजाय रासायनिक विज्ञान के लिए तैयार किया गया है।
Sub-topics
Core questions
- एक आयामी अमीनो एसिड अनुक्रम एक अद्वितीय त्रि-आयामी संरचना को कैसे निर्धारित करता है?
- कौन से भौतिक बल मुड़े हुए प्रोटीन को स्थिर करते हैं, और वे आखिर क्यों मुड़ते हैं?
- एंजाइम उच्च विशिष्टता के साथ कई परिमाण के दर त्वरण कैसे प्राप्त करते हैं?
- काइनेटिक मापदंडों के माध्यम से उत्प्रेरक व्यवहार को कैसे मापा और तुलना किया जा सकता है?
Key theories
- विशिष्टता के लॉक-एंड-की और प्रेरित-फिट मॉडल
- फिशर के लॉक-एंड-की चित्र ने एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच ज्यामितीय पूरकता को प्रस्तावित किया; कोशलांड के प्रेरित-फिट शोधन का मानना है कि सब्सट्रेट बाइंडिंग संरूपणात्मक परिवर्तन को ट्रिगर करता है जो उत्प्रेरक समूहों को संरेखित करता है, जिससे विशिष्टता को अधिक पूरी तरह से समझाया जा सकता है।
- संक्रमण-अवस्था स्थिरीकरण
- एंजाइम मुख्य रूप से संक्रमण अवस्था को जमीनी-अवस्था सब्सट्रेट की तुलना में अधिक कसकर बांधकर प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, जिससे सक्रियण की मुक्त ऊर्जा कम हो जाती है; पॉलिंग द्वारा व्यक्त और उसके बाद विकसित यह ढांचा, अधिकांश उत्प्रेरक रणनीतियों को एकीकृत करता है।
Mechanisms
उत्प्रेरक शक्ति रणनीतियों के संयोजन से उत्पन्न होती है: अभिकारकों की निकटता और अभिविन्यास, सामान्य अम्ल-क्षार उत्प्रेरण, सहसंयोजक उत्प्रेरण, धातु-आयन उत्प्रेरण, और आवेशित मध्यवर्ती का इलेक्ट्रोस्टैटिक स्थिरीकरण। ये सक्रिय स्थल पर बंधे सब्सट्रेट्स पर कार्य करते हैं, एक ऐसी पॉकेट जिसके अवशेष प्रोटीन के फोल्ड द्वारा प्रतिक्रिया के संक्रमण अवस्था को पूरक करने के लिए स्थित होते हैं, न कि उसके सब्सट्रेट को।
Clinical relevance
एंजाइम तंत्र और कैनेटीक्स को समझना रासायनिक विज्ञानों में अनुप्रयोगों को रेखांकित करता है: अवरोधकों का तर्कसंगत डिजाइन, हरित संश्लेषण के लिए जैव-उत्प्रेरकों का इंजीनियरिंग, और चयापचय मार्गों को कैसे विनियमित किया जाता है इसकी व्याख्या। यहां का उपचार यांत्रिक और गैर-निर्धारक है।
History
प्रोटीन और एंजाइम विज्ञान उन्नीसवीं सदी के किण्वन के अध्ययनों और फिशर की स्टीरियोकेमिकल अंतर्दृष्टि से विकसित हुआ, माइकलिस और मेंटेन (1913) के काइनेटिक औपचारिकता के माध्यम से, बीसवीं सदी के मध्य में एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी (मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन) द्वारा पहली प्रोटीन संरचनाओं के निर्धारण तक, जिसने संरचना-निर्धारित-कार्य प्रतिमान स्थापित किया।
Key figures
- Emil Fischer
- Linus Pauling
- Daniel Koshland
- Leonor Michaelis
- Maud Menten
Related topics
Seminal works
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- berg2019
- fischer1894
Frequently asked questions
- क्या सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं?
- अधिकांश होते हैं, लेकिन कुछ उत्प्रेरक आरएनए अणु (राइबोजाइम) भी एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं, यह दर्शाता है कि जैविक उत्प्रेरण के लिए प्रोटीन संरचना की सख्ती से आवश्यकता नहीं होती है।
- एक उत्प्रेरक को एक अभिकारक से क्या अलग करता है?
- एक उत्प्रेरक, जिसमें एक एंजाइम भी शामिल है, अपनी सक्रियण ऊर्जा को कम करके एक प्रतिक्रिया को तेज करता है और अंत में अपरिवर्तित पुनर्जीवित होता है, इसलिए यह समग्र स्टोइकोमेट्री में दिखाई नहीं देता है।