ऑक्सीजन परिवहन और भंडारण
जीवित प्रणालियाँ ऑक्सीजन को उत्क्रमणीय रूप से बांधने के लिए हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन जैसे लौह- और तांबा-आधारित मेटालोप्रोटीन का उपयोग करती हैं, इसे शरीर के माध्यम से परिवहन करती हैं और ऊतकों में संग्रहीत करती हैं।
Definition
ऑक्सीजन परिवहन और भंडारण जैव-अकार्बनिक रसायन विज्ञान है जिसके द्वारा मेटालोप्रोटीन एक धातु केंद्र पर आणविक ऑक्सीजन को उत्क्रमणीय रूप से बांधते हैं ताकि इसे रक्तप्रवाह में ले जाया जा सके और श्वसन में उपयोग के लिए ऊतकों में रखा जा सके।
Scope
यह विषय डाइऑक्सीजन वाहकों के जैव-अकार्बनिक रसायन विज्ञान को शामिल करता है: हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के हीम लौह केंद्र, हीमोग्लोबिन का सहकारी ऑक्सीजन बंधन और इसका एलोस्टेरिक नियंत्रण, ऑक्सीजनीकरण के साथ होने वाले संरचनात्मक परिवर्तन, और वैकल्पिक ऑक्सीजन वाहक हेमोसायनिन और हेमेरीथ्रिन। यह उत्क्रमणीय ऑक्सीजन बंधन और भंडारण का उपचार करता है, ऑक्सीजन-सक्रियण उत्प्रेरण को मेटालोएंजाइम विषय पर छोड़ देता है।
Core questions
- हीम लौह केंद्र ऑक्सीकृत हुए बिना उत्क्रमणीय रूप से ऑक्सीजन को कैसे बांधता है?
- हीमोग्लोबिन का ऑक्सीजन बंधन सहकारी क्यों होता है?
- ऑक्सीजनीकरण के साथ कौन से संरचनात्मक परिवर्तन होते हैं?
- हेमोसायनिन और हेमेरीथ्रिन तांबे या गैर-हीम लोहे के साथ ऑक्सीजन कैसे ले जाते हैं?
Key concepts
- हीम और प्रॉक्सिमल हिस्टिडीन
- उत्क्रमणीय डाइऑक्सीजन बंधन
- सहकारिता और सिग्मॉइडल वक्र
- एलोस्टेरिक विनियमन
- हेमोसायनिन (डाइकॉपर)
- हेमेरीथ्रिन (डाइआयरन)
Key theories
- हीम लोहे पर उत्क्रमणीय डाइऑक्सीजन बंधन
- हीम का आयरन(II) केंद्र, एक प्रॉक्सिमल हिस्टिडीन के साथ एक प्रोटीन पॉकेट में रखा गया, डाइऑक्सीजन को एंड-ऑन बांधता है जबकि प्रोटीन अपरिवर्तनीय ऑक्सीकरण को रोकता है, जिससे ग्रहण और रिलीज के बार-बार चक्रों की अनुमति मिलती है।
- हीमोग्लोबिन में सहकारिता और एलोस्टेरी
- एक सबयूनिट से ऑक्सीजन का बंधन तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनात्मक परिवर्तनों को ट्रिगर करता है जो दूसरों की आत्मीयता को बढ़ाते हैं, जिससे सिग्मॉइडल बंधन वक्र मिलता है जिसे पेरुट्ज़ ने प्रोटीन की स्टीरियोकेमिस्ट्री से समझाया था।
- वैकल्पिक ऑक्सीजन वाहक
- हेमोसायनिन डाइऑक्सीजन को बांधने के लिए एक डाइकॉपर साइट का उपयोग करता है और हेमेरीथ्रिन एक गैर-हीम डाइआयरन साइट का उपयोग करता है, यह दर्शाता है कि प्रकृति ने उत्क्रमणीय ऑक्सीजन परिवहन के लिए कई अलग-अलग धातु केंद्रों को विकसित किया है।
Mechanisms
हीमोग्लोबिन में, एक सबयूनिट के लोहे से ऑक्सीजन का बंधन लोहे को हीम तल में खींचता है और संलग्न हिस्टिडीन को स्थानांतरित करता है, जिससे एक चतुर्धातुक परिवर्तन होता है जो प्रोटीन को कम-आत्मीयता से उच्च-आत्मीयता अवस्था में परिवर्तित करता है और इस प्रकार बंधन को सहकारी बनाता है।
Clinical relevance
ऑक्सीजन वाहकों का रसायन विज्ञान श्वसन शरीर विज्ञान और ऑक्सीजन वितरण के विकारों, हीम साइट के लिए प्रतिस्पर्धा करने वाले कार्बन मोनोऑक्साइड की विषाक्तता, और हीमोग्लोबिन को प्रभावित करने वाली स्थितियों के आणविक आधार को रेखांकित करता है; यह संदर्भ सामग्री है, नैदानिक मार्गदर्शन नहीं।
History
ऑक्सीजन परिवहन का आणविक आधार पहली प्रोटीन क्रिस्टल संरचनाओं के साथ स्पष्ट हो गया: केंड्रू ने मायोग्लोबिन को हल किया और पेरुट्ज़ ने हीमोग्लोबिन को हल किया, इस कार्य को 1962 के नोबेल पुरस्कार से मान्यता मिली। पेरुट्ज़ ने तब ऑक्सीकृत और डीऑक्सीकृत रूपों के बीच संरचनात्मक अंतर से सहकारिता की व्याख्या की।
Key figures
- Max Perutz
- John Kendrew
- Linus Pauling
Related topics
Seminal works
- perutz1970
- lippard1994
- bertini2007
Frequently asked questions
- हीमोग्लोबिन में लोहा ऑक्सीजन बांधने पर जंग क्यों नहीं खाता?
- प्रोटीन पॉकेट प्रत्येक हीम को अलग करता है और एक प्रॉक्सिमल हिस्टिडीन और डिस्टल अवशेषों को इस तरह से रखता है कि ऑक्सीजन उत्क्रमणीय रूप से बंधता है बिना दो लौह केंद्रों के अपरिवर्तनीय रूप से ऑक्सीकृत ब्रिज्ड प्रजाति बनाने के लिए मिलते हैं, जिससे लोहा बार-बार चक्रों के लिए उपलब्ध रहता है।
- सहकारी बंधन शारीरिक रूप से क्या पूरा करता है?
- सहकारिता हीमोग्लोबिन को एक तीव्र, सिग्मॉइडल ऑक्सीजन-बंधन वक्र देती है, इसलिए यह फेफड़ों में, जहां आंशिक दबाव अधिक होता है, ऑक्सीजन को कुशलता से लोड करता है, और ऊतकों में, जहां दबाव कम होता है, इसे कुशलता से उतारता है।