ScholarGate
עוזר
Process / pipelineEnzyme kinetics

קינטיקת מייכליס-מנטן

קינטיקת מייכליס-מנטן מתארת את קצב התגובות המזורזות על ידי אנזימים כפונקציה של ריכוז הסובסטרט. מסגרת יסוד זו, שפותחה על ידי לאונור מייכליס ומוד מנטן בשנת 1913, ממדלת זרזים אנזימטיים באמצעות קירוב שיווי המשקל המהיר ומאפשרת חיזוי של קצבי פירוק תרופות בפרמקוקינטיקה.

פתיחה ב-MethodMindבקרובApply, compare, get guidance
Tools & resources
הורדת מצגת
Learn & explore
וידאובקרוב

קראו את השיטה במלואה

לחברים בלבד

התחברו עם חשבון חינמי כדי לקרוא חלק זה.

התחברות

מפת שיטות

סביבת השיטות הקרובות — בחרו צומת כדי לחקור.

מקורות

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

איך לצטט עמוד זה

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/he/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

איזו שיטה?

הציבו שיטה זו לצד קרובותיה הקרובות וקראו אותן זו לצד זו — הספרייה מניחה את הספרים על השולחן; הבחירה בידיכם.

השוואה זה לצד זה

מאוזכר על ידי

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). אוחזר בתאריך 2026-06-18 מתוך https://scholargate.app/he/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · מערך נתונים: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026