Ανασύσταση με Κρυο-Ηλεκτρονική Μικροσκοπία
Η κρυο-ηλεκτρονική μικροσκοπία (cryo-EM) προσδιορίζει τρισδιάστατες μακρομοριακές δομές σε ατομική ή σχεδόν ατομική ανάλυση απεικονίζοντας πρωτεΐνες παγωμένες σε υαλώδη πάγο. Πρωτοπορημένη από τους Frank, Henderson και άλλους, αυτή η τεχνική έχει φέρει επανάσταση στη δομική βιολογία, επιτρέποντας την οπτικοποίηση μεγάλων, μη κρυσταλλοποιήσιμων συμπλεγμάτων και την καταγραφή λειτουργικών διαμορφωτικών καταστάσεων.
Διαβάστε ολόκληρη τη μέθοδο
Συνδεθείτε με δωρεάν λογαριασμό για να διαβάσετε αυτή την ενότητα.
Χάρτης μεθόδων
Η γειτονιά των σχετιζόμενων μεθόδων — επιλέξτε έναν κόμβο για εξερεύνηση.
Πηγές
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. DOI: 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202 ↗
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 ↗
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.04.012 ↗
Πώς να παραπέμψετε σε αυτή τη σελίδα
ScholarGate. (2026, June 3). Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction. ScholarGate. https://scholargate.app/el/bioinformatics/cryo-em-reconstruction
Ποια μέθοδος;
Τοποθετήστε αυτή τη μέθοδο δίπλα στις πιο συγγενείς της και διαβάστε τις παράλληλα — η βιβλιοθήκη απλώνει τα βιβλία στο τραπέζι· η επιλογή είναι δική σας.
- Μοντελοποίηση ΟμολογίαςΒιοπληροφορική↔ σύγκριση
- Μοριακή ΠροσδέσηΒιοπληροφορική↔ σύγκριση
- Τοπολογία Δικτύου Αλληλεπιδράσεων Πρωτεϊνών-ΠρωτεϊνώνΒιοπληροφορική↔ σύγκριση
Αναφέρεται από
Εντοπίσατε πρόβλημα σε αυτή τη σελίδα; Αναφέρετέ το ή προτείνετε διόρθωση →