Circulardichroismus
Die Circulardichroismus (CD)-Spektroskopie misst die differentielle Absorption von links- und rechtszirkular polarisiertem Licht durch optisch aktive Moleküle, insbesondere Proteine und Nukleinsäuren. Eingeführt von Greenfield und Fasman im Jahr 1969, ist CD eine schnelle, zerstörungsfreie Methode zur Charakterisierung der Sekundärstruktur (Alpha-Helix, Beta-Faltblatt), zur Überwachung von Proteinfaltungsübergängen und zur Beurteilung von Konformationsänderungen in Reaktion auf pH-Wert, Temperatur oder Ligandenbindung.
Die vollständige Methode lesen
Melden Sie sich mit einem kostenlosen Konto an, um diesen Abschnitt zu lesen.
Method map
The neighbourhood of related methods — select a node to explore.
Quellen
- Greenfield, N. J., & Fasman, G. D. (1969). Computed circular dichroism spectra for protein secondary structures. Biochemistry, 8(10), 4108-4116. DOI: 10.1021/bi00838a031 ↗
- Yang, J. T., Wu, C. S., & Martinez, H. M. (1986). Calculation of protein conformation from circular dichroism. Methods in Enzymology, 130, 208-269. DOI: 10.1016/0076-6879(86)30013-2 ↗
So zitieren Sie diese Seite
ScholarGate. (2026, June 3). Circular Dichroism Spectroscopy. ScholarGate. https://scholargate.app/de/spectroscopy/circular-dichroism
Which method?
Set this method beside its closest kin and read them side by side — the library lays the books on the table; the choice is yours.
- MALDI-TOFSpektroskopie↔ compare
- SAXSSpektroskopie↔ compare
- OberflächenplasmonenresonanzSpektroskopie↔ compare
Referenziert von
Einen Fehler auf dieser Seite entdeckt? Melden oder Korrektur vorschlagen →