ScholarGate
Асистент
Process / pipelineEnzyme kinetics

Кинетика на Михаелис-Ментен

Кинетиката на Михаелис-Ментен описва скоростта на ензимно-катализираните реакции като функция на субстратната концентрация. Разработена от Леонор Михаелис и Мод Ментен през 1913 г., тази фундаментална рамка моделира ензимната катализа чрез апроксимацията на бързото равновесие и позволява предсказване на скоростите на метаболизъм на лекарства във фармакокинетиката.

Отворете в MethodMindСкороApply, compare, get guidance
Tools & resources
Изтегляне на слайдове
Learn & explore
ВидеоСкоро

Прочетете целия метод

Само за членове

Влезте с безплатен профил, за да прочетете този раздел.

Вход

Карта на методите

Обкръжението на сродните методи — изберете възел, за да го разгледате.

Източници

  1. Michaelis, L., & Menten, M. L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369. link
  2. Lineweaver, H., & Burk, D. (1934). The determination of enzyme dissociation constants. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666. DOI: 10.1021/ja01318a036

Как да цитирате тази страница

ScholarGate. (2026, June 3). Michaelis-Menten Enzyme Kinetics. ScholarGate. https://scholargate.app/bg/pharmacology/michaelis-menten-kinetics

Кой метод?

Поставете този метод до най-близките му сродни методи и ги четете едно до друго — библиотеката полага книгите на масата; изборът е ваш.

Сравняване едно до друго

Цитиран в

ScholarGateMichaelis-Menten Kinetics (Michaelis-Menten Enzyme Kinetics). Извлечено на 2026-06-18 от https://scholargate.app/bg/pharmacology/michaelis-menten-kinetics · Набор от данни: https://doi.org/10.5281/zenodo.20539026